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* project1 *

CA distance fluctuations for 2604251254372298043

--- normal mode 11 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
PRO 418 0.17 MET 1 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 TYR 2 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.17 ASP 3 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.19 ALA 4 -0.01 LEU 469

GLY 435 0.22 GLU 5 -0.01 GLU 272

GLY 435 0.24 ARG 6 -0.01 VAL 273

GLY 435 0.23 GLY 7 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 TRP 8 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 SER 9 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 LEU 10 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 SER 11 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.17 PHE 12 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.15 ALA 13 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.15 GLY 14 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 CYS 15 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 GLY 16 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 PHE 17 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.12 LEU 18 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 GLY 19 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 PHE 20 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.12 TYR 21 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 HIS 22 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 VAL 23 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 GLY 24 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 ALA 25 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.15 THR 26 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 ARG 27 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 CYS 28 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 LEU 29 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.15 SER 30 -0.02 PRO 271

GLY 435 0.14 GLU 31 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.13 HIS 32 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 ALA 33 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.16 PRO 34 -0.02 PRO 271

GLY 435 0.17 HIS 35 -0.02 MET 269

GLY 435 0.17 LEU 36 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.19 LEU 37 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 ARG 38 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 ASP 39 -0.02 GLU 272

GLY 435 0.22 ALA 40 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.26 ARG 41 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.26 MET 42 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.23 LEU 43 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 PHE 44 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 GLY 45 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.18 ALA 46 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 SER 47 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.16 ALA 48 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 GLY 49 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 ALA 50 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 LEU 51 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.18 HIS 52 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 CYS 53 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.21 VAL 54 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.19 GLY 55 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.19 VAL 56 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.21 LEU 57 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.21 SER 58 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.19 GLY 59 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.18 ILE 60 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.16 PRO 61 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.15 LEU 62 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.14 GLU 63 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.15 GLN 64 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.16 THR 65 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.14 LEU 66 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.14 GLN 67 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.15 VAL 68 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.14 LEU 69 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.13 SER 70 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.13 ASP 71 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.14 LEU 72 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.12 VAL 73 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.12 ARG 74 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.12 LYS 75 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.12 ALA 76 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.11 ARG 77 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.11 SER 78 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.11 ARG 79 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.09 ASN 80 -0.01 PRO 276

SER 432 0.10 ILE 81 -0.01 PRO 276

GLY 435 0.10 GLY 82 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.11 ILE 83 -0.02 PRO 276

SER 432 0.11 PHE 84 -0.02 PRO 276

SER 432 0.11 HIS 85 -0.02 PRO 276

SER 432 0.12 PRO 86 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.12 SER 87 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.13 PHE 88 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.14 ASN 89 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.14 LEU 90 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.16 SER 91 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.16 LYS 92 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.15 PHE 93 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.17 LEU 94 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.18 ARG 95 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.17 GLN 96 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.17 GLY 97 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.18 LEU 98 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.19 CYS 99 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.18 LYS 100 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.18 CYS 101 -0.03 PRO 276

GLY 435 0.20 LEU 102 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.21 PRO 103 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.21 ALA 104 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.23 ASN 105 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.23 VAL 106 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.25 HIS 107 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.26 GLN 108 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.25 LEU 109 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.25 ILE 110 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.28 SER 111 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.31 GLY 112 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.27 LYS 113 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.26 ILE 114 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.26 GLY 115 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.23 ILE 116 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 SER 117 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.21 LEU 118 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 THR 119 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.21 ARG 120 -0.02 VAL 273

SER 432 0.18 VAL 121 -0.02 VAL 273

SER 432 0.19 SER 122 -0.02 VAL 273

SER 432 0.19 ASP 123 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 GLY 124 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 GLU 125 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 ASN 126 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.26 VAL 127 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.27 LEU 128 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.28 VAL 129 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.30 SER 130 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.30 ASP 131 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.28 PHE 132 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.27 ARG 133 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.25 SER 134 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.23 LYS 135 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.22 ASP 136 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.24 GLU 137 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.23 VAL 138 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.21 VAL 139 -0.03 VAL 273

GLY 435 0.21 ASP 140 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 ALA 141 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 LEU 142 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 VAL 143 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 CYS 144 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 SER 145 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 CYS 146 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.16 PHE 147 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.14 ILE 148 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.14 PRO 149 -0.02 VAL 273

SER 432 0.12 PHE 150 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.12 TYR 151 -0.02 PRO 276

GLY 435 0.14 SER 152 -0.02 PRO 276

SER 432 0.14 GLY 153 -0.02 PRO 276

SER 432 0.14 LEU 154 -0.02 PRO 276

SER 432 0.16 ILE 155 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 PRO 156 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.19 PRO 157 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.21 SER 158 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.23 PHE 159 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.25 ARG 160 -0.02 VAL 273

SER 432 0.23 GLY 161 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.23 VAL 162 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 ARG 163 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.20 TYR 164 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.18 VAL 165 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 ASP 166 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.18 GLY 167 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.15 GLY 168 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.15 VAL 169 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.16 SER 170 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.17 ASP 171 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.15 ASN 172 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.16 VAL 173 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.20 PRO 174 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.22 PHE 175 -0.02 VAL 273

GLY 435 0.27 ILE 176 -0.02 VAL 273

PRO 437 0.24 ASP 177 -0.01 VAL 273

PRO 437 0.18 ALA 178 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.17 LYS 179 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.20 THR 180 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.19 THR 181 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.16 ILE 182 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 THR 183 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.14 VAL 184 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.14 SER 185 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.13 PRO 186 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.14 PHE 187 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.15 TYR 188 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.17 GLY 189 -0.03 LEU 469

PRO 418 0.17 GLU 190 -0.03 LEU 469

PRO 418 0.16 TYR 191 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.16 ASP 192 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 ILE 193 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 CYS 194 -0.03 LEU 469

PRO 418 0.15 PRO 195 -0.03 LEU 469

PRO 418 0.16 LYS 196 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.16 VAL 197 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.17 LYS 198 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.18 SER 199 -0.05 LEU 469

ALA 416 0.19 THR 200 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.20 ASN 201 -0.05 LEU 469

ALA 416 0.19 PHE 202 -0.05 LEU 469

ALA 416 0.20 LEU 203 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.19 HIS 204 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.18 VAL 205 -0.03 ALA 466

ALA 416 0.18 ASP 206 -0.02 ALA 466

ALA 416 0.16 ILE 207 -0.02 ALA 466

ALA 416 0.15 THR 208 -0.01 LEU 469

ALA 416 0.16 LYS 209 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.15 LEU 210 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.17 SER 211 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.16 LEU 212 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.17 ARG 213 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.17 LEU 214 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.16 CYS 215 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.15 THR 216 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.15 GLY 217 -0.04 LEU 469

ALA 416 0.15 ASN 218 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.14 LEU 219 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.13 TYR 220 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.13 LEU 221 -0.03 LEU 469

ALA 416 0.13 LEU 222 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.12 SER 223 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.11 ARG 224 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.11 ALA 225 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.11 PHE 226 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.10 VAL 227 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.11 PRO 228 -0.02 LEU 469

ALA 416 0.10 PRO 229 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.10 ASP 230 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.10 LEU 231 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.10 LYS 232 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.11 VAL 233 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.11 LEU 234 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.11 GLY 235 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.11 GLU 236 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.12 ILE 237 -0.02 LEU 469

GLY 435 0.11 CYS 238 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.12 LEU 239 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.13 ARG 240 -0.03 LEU 469

PRO 418 0.13 GLY 241 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.12 TYR 242 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.13 LEU 243 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.14 ASP 244 -0.03 LEU 469

PRO 418 0.14 ALA 245 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.14 PHE 246 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 ARG 247 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 PHE 248 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.14 LEU 249 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 GLU 250 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.16 GLU 251 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.16 LYS 252 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.15 GLY 253 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.14 ILE 254 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.14 CYS 255 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.13 ASN 256 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.13 ARG 257 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.12 PRO 258 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.12 GLN 259 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.12 PRO 260 -0.02 LEU 469

PRO 418 0.11 GLY 261 -0.01 LEU 469

PRO 418 0.11 LEU 262 -0.01 LEU 469

PRO 418 0.11 LYS 263 -0.01 LEU 469

PRO 418 0.10 SER 264 -0.01 LEU 469

PRO 418 0.10 SER 265 -0.01 GLY 59

PRO 418 0.09 SER 266 -0.02 GLY 59

PRO 418 0.09 GLU 267 -0.02 GLY 59

GLY 435 0.08 GLY 268 -0.02 GLY 59

GLY 435 0.09 MET 269 -0.02 GLY 59

GLY 435 0.09 ASP 270 -0.03 ASN 105

GLY 435 0.10 PRO 271 -0.03 PRO 103

GLY 435 0.10 GLU 272 -0.03 PRO 103

GLY 435 0.11 VAL 273 -0.03 ALA 104

GLY 435 0.11 ALA 274 -0.03 PRO 103

GLY 435 0.11 MET 275 -0.03 ALA 104

GLY 435 0.12 PRO 276 -0.03 PRO 103

GLY 435 0.11 SER 277 -0.03 LYS 100

GLY 435 0.12 TRP 278 -0.03 LYS 100

GLY 435 0.11 ALA 279 -0.02 LYS 100

GLY 435 0.11 ASN 280 -0.02 GLY 337

GLY 435 0.11 MET 281 -0.02 GLY 337

GLY 435 0.11 SER 282 -0.01 GLY 337

GLY 435 0.10 LEU 283 -0.01 LEU 469

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GLY 465 0.12 ARG 406 -0.01 SER 391

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ALA 466 0.16 GLN 408 -0.03 SER 391

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ALA 466 0.20 SER 412 -0.04 PRO 380

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ALA 466 0.21 GLN 414 -0.03 PRO 380

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ASP 131 0.27 LYS 434 -0.04 GLY 468

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GLY 112 0.26 CYS 436 -0.04 GLY 468

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PRO 418 0.24 ALA 442 -0.04 LYS 441

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ALA 416 0.15 SER 448 -0.02 ALA 442

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ALA 416 0.13 ARG 451 -0.01 VAL 273

ALA 416 0.14 SER 452 -0.01 VAL 273

ALA 416 0.12 SER 453 -0.01 VAL 273

ALA 416 0.11 LEU 454 -0.01 VAL 273

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ALA 416 0.13 ASN 460 -0.02 ALA 442

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ALA 416 0.20 SER 470 -0.04 ALA 438

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ALA 416 0.12 LEU 481 -0.00 SER 480

If you find results from this site helpful for your research, please cite one of our papers:

K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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