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* project1 *

CA distance fluctuations for 2604251254372298043

--- normal mode 8 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
PRO 473 0.05 MET 1 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.06 TYR 2 -0.00 GLY 459

PRO 473 0.04 ASP 3 -0.00 GLY 459

PRO 473 0.05 ALA 4 -0.00 GLY 459

PHE 475 0.04 GLU 5 -0.00 GLY 459

SER 480 0.05 ARG 6 -0.00 GLY 459

SER 480 0.07 GLY 7 -0.00 GLY 459

PHE 475 0.08 TRP 8 -0.00 GLY 459

SER 480 0.11 SER 9 -0.00 LEU 10

PHE 475 0.13 LEU 10 -0.00 SER 9

PHE 475 0.15 SER 11 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.18 PHE 12 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.20 ALA 13 -0.00 VAL 411

SER 480 0.24 GLY 14 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.27 CYS 15 -0.00 VAL 411

SER 480 0.33 GLY 16 -0.00 VAL 411

SER 480 0.37 PHE 17 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.32 LEU 18 -0.00 VAL 411

SER 480 0.29 GLY 19 -0.00 VAL 411

SER 480 0.30 PHE 20 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.26 TYR 21 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.23 HIS 22 -0.00 VAL 411

SER 480 0.24 VAL 23 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.23 GLY 24 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.19 ALA 25 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.18 THR 26 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.19 ARG 27 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.17 CYS 28 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.14 LEU 29 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.15 SER 30 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.14 GLU 31 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.12 HIS 32 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.11 ALA 33 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.12 PRO 34 -0.00 HIS 35

PHE 475 0.10 HIS 35 -0.00 PRO 34

PHE 475 0.11 LEU 36 -0.00 GLY 459

PHE 475 0.13 LEU 37 -0.00 ARG 38

SER 480 0.13 ARG 38 -0.00 LEU 37

SER 480 0.11 ASP 39 -0.00 GLY 459

SER 480 0.12 ALA 40 -0.00 GLY 459

SER 480 0.12 ARG 41 -0.00 GLY 459

SER 480 0.14 MET 42 -0.00 LEU 43

SER 480 0.16 LEU 43 -0.00 MET 42

SER 480 0.17 PHE 44 -0.00 LEU 43

SER 480 0.20 GLY 45 -0.00 GLY 459

SER 480 0.22 ALA 46 -0.00 SER 47

SER 480 0.26 SER 47 -0.00 VAL 411

SER 480 0.28 ALA 48 -0.00 VAL 411

SER 480 0.23 GLY 49 -0.00 VAL 411

SER 480 0.23 ALA 50 -0.00 ILE 116

SER 480 0.27 LEU 51 -0.00 CYS 53

SER 480 0.25 HIS 52 -0.00 CYS 53

SER 480 0.21 CYS 53 -0.00 HIS 52

SER 480 0.23 VAL 54 -0.00 PHE 44

SER 480 0.25 GLY 55 -0.00 LEU 57

SER 480 0.21 VAL 56 -0.00 SER 30

SER 480 0.20 LEU 57 -0.00 GLY 55

SER 480 0.22 SER 58 -0.00 GLY 55

SER 480 0.22 GLY 59 -0.00 SER 282

SER 480 0.25 ILE 60 -0.00 SER 58

SER 480 0.25 PRO 61 -0.00 SER 282

SER 480 0.26 LEU 62 -0.00 VAL 411

SER 480 0.30 GLU 63 -0.00 VAL 411

SER 480 0.31 GLN 64 -0.00 VAL 68

SER 480 0.30 THR 65 -0.00 LEU 66

SER 480 0.33 LEU 66 -0.00 VAL 411

SER 480 0.37 GLN 67 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.37 VAL 68 -0.00 VAL 411

SER 480 0.37 LEU 69 -0.00 VAL 411

SER 480 0.42 SER 70 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.44 ASP 71 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.43 LEU 72 -0.00 VAL 411

SER 480 0.47 VAL 73 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.52 ARG 74 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.51 LYS 75 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.51 ALA 76 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.58 ARG 77 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.61 SER 78 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.63 ARG 79 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.69 ASN 80 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.63 ILE 81 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.58 GLY 82 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.51 ILE 83 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.52 PHE 84 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.54 HIS 85 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.50 PRO 86 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.51 SER 87 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.49 PHE 88 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.43 ASN 89 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.41 LEU 90 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.37 SER 91 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.39 LYS 92 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.40 PHE 93 -0.00 CYS 400

LEU 481 0.36 LEU 94 -0.00 CYS 400

LEU 481 0.35 ARG 95 -0.00 CYS 400

LEU 481 0.37 GLN 96 -0.00 CYS 400

LEU 481 0.36 GLY 97 -0.00 CYS 400

LEU 481 0.32 LEU 98 -0.00 ARG 95

LEU 481 0.32 CYS 99 -0.00 LEU 401

LEU 481 0.33 LYS 100 -0.00 CYS 400

LEU 481 0.31 CYS 101 -0.00 LEU 102

LEU 481 0.28 LEU 102 -0.00 CYS 101

LEU 481 0.26 PRO 103 -0.00 ASN 105

LEU 481 0.26 ALA 104 -0.00 PRO 103

LEU 481 0.23 ASN 105 -0.00 PRO 103

LEU 481 0.23 VAL 106 -0.00 HIS 107

LEU 481 0.22 HIS 107 -0.00 VAL 106

LEU 481 0.20 GLN 108 -0.00 VAL 106

LEU 481 0.20 LEU 109 -0.00 GLN 108

LEU 481 0.20 ILE 110 -0.00 HIS 107

LEU 481 0.19 SER 111 -0.00 SER 282

LEU 481 0.16 GLY 112 -0.00 ILE 114

SER 480 0.16 LYS 113 -0.00 ILE 114

SER 480 0.18 ILE 114 -0.00 GLY 112

SER 480 0.18 GLY 115 -0.00 GLY 459

LEU 481 0.20 ILE 116 -0.00 ALA 50

SER 480 0.20 SER 117 -0.00 GLY 459

LEU 481 0.22 LEU 118 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.22 THR 119 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.22 ARG 120 -0.01 ALA 466

LEU 481 0.24 VAL 121 -0.01 ALA 466

LEU 481 0.22 SER 122 -0.01 ALA 466

LEU 481 0.19 ASP 123 -0.02 ALA 466

LEU 481 0.20 GLY 124 -0.01 ALA 466

LEU 481 0.18 GLU 125 -0.01 ALA 466

LEU 481 0.18 ASN 126 -0.00 ALA 466

LEU 481 0.18 VAL 127 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.18 LEU 128 -0.00 GLY 115

LEU 481 0.19 VAL 129 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.18 SER 130 -0.00 VAL 138

LEU 481 0.19 ASP 131 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.21 PHE 132 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.22 ARG 133 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.24 SER 134 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.26 LYS 135 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.28 ASP 136 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.26 GLU 137 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.25 VAL 138 -0.00 ALA 141

LEU 481 0.29 VAL 139 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.28 ASP 140 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.26 ALA 141 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.28 LEU 142 -0.00 VAL 139

LEU 481 0.31 VAL 143 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.28 CYS 144 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.26 SER 145 -0.00 CYS 144

LEU 481 0.30 CYS 146 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.31 PHE 147 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.32 ILE 148 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.33 PRO 149 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.37 PHE 150 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.39 TYR 151 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.38 SER 152 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.38 GLY 153 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.35 LEU 154 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.33 ILE 155 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.30 PRO 156 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.30 PRO 157 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.27 SER 158 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.25 PHE 159 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.24 ARG 160 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.25 GLY 161 -0.00 ALA 466

LEU 481 0.24 VAL 162 -0.01 ALA 466

LEU 481 0.26 ARG 163 -0.00 ALA 466

LEU 481 0.25 TYR 164 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.27 VAL 165 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.26 ASP 166 -0.00 VAL 411

SER 480 0.23 GLY 167 -0.00 VAL 411

SER 480 0.22 GLY 168 -0.00 VAL 411

SER 480 0.22 VAL 169 -0.00 VAL 411

SER 480 0.18 SER 170 -0.00 VAL 411

SER 480 0.17 ASP 171 -0.00 VAL 411

SER 480 0.19 ASN 172 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.16 VAL 173 -0.00 VAL 411

SER 480 0.15 PRO 174 -0.00 GLY 459

SER 480 0.12 PHE 175 -0.00 GLY 459

SER 480 0.10 ILE 176 -0.00 GLY 459

SER 480 0.08 ASP 177 -0.00 GLY 459

PHE 475 0.06 ALA 178 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.05 LYS 179 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.07 THR 180 -0.00 GLY 459

PHE 475 0.09 THR 181 -0.00 GLY 459

PRO 473 0.10 ILE 182 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.13 THR 183 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.16 VAL 184 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.19 SER 185 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.24 PRO 186 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.24 PHE 187 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.22 TYR 188 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.15 GLY 189 -0.00 ALA 416

THR 471 0.10 GLU 190 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.12 TYR 191 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.11 ASP 192 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.15 ILE 193 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.18 CYS 194 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.21 PRO 195 -0.00 VAL 411

THR 471 0.18 LYS 196 -0.01 LEU 481

THR 471 0.21 VAL 197 -0.05 LEU 481

LEU 469 0.19 LYS 198 -0.13 LEU 481

LEU 469 0.21 SER 199 -0.14 LEU 481

LEU 469 0.16 THR 200 -0.13 LEU 481

LEU 469 0.17 ASN 201 -0.12 LEU 481

LEU 469 0.20 PHE 202 -0.06 LEU 481

LEU 469 0.16 LEU 203 -0.02 LEU 481

LEU 469 0.12 HIS 204 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.13 VAL 205 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.12 ASP 206 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.17 ILE 207 -0.00 VAL 411

LEU 477 0.16 THR 208 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.13 LYS 209 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.16 LEU 210 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.14 SER 211 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.19 LEU 212 -0.00 ALA 416

THR 471 0.18 ARG 213 -0.00 ALA 416

THR 471 0.25 LEU 214 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.33 CYS 215 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.47 THR 216 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.40 GLY 217 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.34 ASN 218 -0.00 ALA 416

PRO 473 0.41 LEU 219 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.45 TYR 220 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.37 LEU 221 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.36 LEU 222 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.44 SER 223 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.42 ARG 224 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.36 ALA 225 -0.00 VAL 411

SER 480 0.39 PHE 226 -0.00 VAL 411

SER 480 0.47 VAL 227 -0.00 VAL 411

SER 480 0.48 PRO 228 -0.00 VAL 411

SER 480 0.51 PRO 229 -0.00 VAL 411

SER 480 0.55 ASP 230 -0.00 VAL 411

SER 480 0.48 LEU 231 -0.00 VAL 411

SER 480 0.46 LYS 232 -0.00 VAL 411

GLU 478 0.43 VAL 233 -0.00 VAL 411

SER 480 0.39 LEU 234 -0.00 VAL 411

SER 480 0.35 GLY 235 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.34 GLU 236 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.32 ILE 237 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.28 CYS 238 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.26 LEU 239 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.25 ARG 240 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.23 GLY 241 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.20 TYR 242 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.19 LEU 243 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.18 ASP 244 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.15 ALA 245 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.14 PHE 246 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.12 ARG 247 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.11 PHE 248 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.10 LEU 249 -0.00 VAL 411

THR 471 0.09 GLU 250 -0.02 LEU 481

LEU 469 0.08 GLU 251 -0.04 LEU 481

LEU 469 0.07 LYS 252 -0.02 LEU 481

LEU 469 0.07 GLY 253 -0.03 LEU 481

THR 471 0.07 ILE 254 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.09 CYS 255 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.09 ASN 256 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.09 ARG 257 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.10 PRO 258 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.09 GLN 259 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.10 PRO 260 -0.00 LEU 481

PRO 473 0.10 GLY 261 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.09 LEU 262 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.09 LYS 263 -0.00 LEU 481

PRO 473 0.08 SER 264 -0.00 LEU 481

PRO 473 0.08 SER 265 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.08 SER 266 -0.00 SER 265

PRO 473 0.08 GLU 267 -0.00 MET 269

PHE 475 0.09 GLY 268 -0.00 MET 269

PHE 475 0.09 MET 269 -0.00 GLY 268

GLU 478 0.11 ASP 270 -0.00 SER 265

GLU 478 0.12 PRO 271 -0.00 SER 265

GLU 478 0.13 GLU 272 -0.00 SER 265

SER 480 0.14 VAL 273 -0.00 ALA 274

SER 480 0.16 ALA 274 -0.00 MET 275

SER 480 0.18 MET 275 -0.00 ALA 274

SER 480 0.20 PRO 276 -0.00 SER 277

SER 480 0.21 SER 277 -0.00 PRO 276

LEU 481 0.24 TRP 278 -0.00 ALA 279

LEU 481 0.25 ALA 279 -0.00 TRP 278

LEU 481 0.28 ASN 280 -0.00 PRO 258

LEU 481 0.30 MET 281 -0.00 PRO 61

LEU 481 0.32 SER 282 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.33 LEU 283 -0.00 VAL 411

LEU 481 0.34 ASP 284 -0.00 VAL 411

SER 480 0.33 SER 285 -0.00 VAL 411

SER 480 0.30 SER 286 -0.00 VAL 411

SER 480 0.28 PRO 287 -0.00 VAL 411

SER 480 0.26 GLU 288 -0.00 VAL 411

SER 480 0.31 SER 289 -0.00 VAL 411

SER 480 0.32 ALA 290 -0.00 VAL 411

SER 480 0.28 ALA 291 -0.00 VAL 411

SER 480 0.29 LEU 292 -0.00 VAL 411

SER 480 0.35 ALA 293 -0.00 VAL 411

SER 480 0.33 VAL 294 -0.00 VAL 411

GLU 478 0.29 ARG 295 -0.00 VAL 411

SER 480 0.33 LEU 296 -0.00 VAL 411

SER 480 0.38 GLU 297 -0.00 VAL 411

GLU 478 0.31 GLY 298 -0.00 VAL 411

GLU 478 0.31 ASP 299 -0.00 VAL 411

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GLU 478 0.36 LEU 301 -0.00 VAL 411

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PHE 475 0.34 ASP 303 -0.00 SER 413

PHE 475 0.39 HIS 304 -0.00 SER 413

PHE 475 0.33 LEU 305 -0.00 VAL 411

PHE 475 0.30 ARG 306 -0.00 ALA 416

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PRO 473 0.26 LEU 310 -0.05 LEU 481

PRO 473 0.21 PRO 311 -0.13 LEU 481

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PRO 473 0.19 LEU 317 -0.00 VAL 411

PRO 473 0.17 ASP 318 -0.00 VAL 411

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PHE 475 0.19 LEU 320 -0.00 VAL 411

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SER 480 0.40 GLU 331 -0.00 VAL 411

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SER 480 0.47 LYS 333 -0.00 VAL 411

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LEU 481 0.44 GLN 370 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.41 ARG 371 -0.00 PRO 463

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LEU 481 0.20 THR 395 -0.03 ALA 466

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LEU 481 0.21 VAL 397 -0.04 ALA 466

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LEU 481 0.17 MET 399 -0.04 ALA 466

LEU 481 0.17 CYS 400 -0.05 ALA 466

LEU 481 0.18 LEU 401 -0.05 ALA 466

LEU 481 0.17 LEU 402 -0.05 ALA 466

LEU 481 0.15 PRO 403 -0.05 ALA 466

LEU 481 0.14 ALA 404 -0.05 ALA 466

LEU 481 0.12 SER 405 -0.06 GLY 468

LEU 481 0.11 ARG 406 -0.06 GLY 468

LEU 481 0.10 SER 407 -0.06 GLY 468

LEU 481 0.09 GLN 408 -0.07 LEU 469

LEU 481 0.08 MET 409 -0.07 LEU 469

LEU 481 0.07 PRO 410 -0.08 LEU 469

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LEU 481 0.06 SER 412 -0.08 LEU 469

LEU 481 0.04 SER 413 -0.09 LEU 469

LEU 481 0.04 GLN 414 -0.08 LEU 469

LEU 481 0.03 GLN 415 -0.09 LEU 469

LEU 481 0.03 ALA 416 -0.09 LEU 469

LEU 481 0.03 SER 417 -0.08 LEU 469

LEU 481 0.02 PRO 418 -0.08 LEU 469

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LEU 481 0.04 GLN 423 -0.06 LEU 469

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LEU 481 0.09 ALA 444 -0.03 GLY 468

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SER 480 0.18 SER 452 -0.01 ALA 466

SER 480 0.22 SER 453 -0.00 PRO 463

LEU 481 0.24 LEU 454 -0.01 PRO 463

LEU 477 0.24 ASN 455 -0.01 PRO 463

LEU 477 0.26 PHE 456 -0.00 VAL 411

LEU 477 0.30 PHE 457 -0.00 PRO 463

LEU 477 0.31 LEU 458 -0.01 PRO 463

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LEU 477 0.27 ASN 460 -0.01 PRO 463

LEU 477 0.24 LYS 461 -0.01 PRO 463

PHE 472 0.19 VAL 462 -0.01 PRO 463

LEU 477 0.14 PRO 463 -0.02 ALA 466

PHE 472 0.11 ALA 464 -0.02 ARG 406

PHE 472 0.06 GLY 465 -0.04 ALA 466

CYS 215 0.09 ALA 466 -0.06 ARG 406

THR 216 0.12 GLU 467 -0.06 VAL 411

THR 216 0.20 GLY 468 -0.08 VAL 411

THR 216 0.29 LEU 469 -0.09 ALA 416

THR 216 0.31 SER 470 -0.07 ALA 416

THR 216 0.40 THR 471 -0.07 ALA 416

THR 216 0.41 PHE 472 -0.05 ALA 416

THR 216 0.47 PRO 473 -0.05 PRO 418

TYR 220 0.41 SER 474 -0.06 ASN 201

LEU 346 0.49 PHE 475 -0.09 ASN 201

LEU 346 0.54 SER 476 -0.09 ASN 201

LEU 346 0.64 LEU 477 -0.12 ASN 201

LEU 346 0.72 GLU 478 -0.11 ASN 201

LEU 346 0.81 LYS 479 -0.12 SER 199

LEU 346 0.96 SER 480 -0.13 SER 199

LEU 346 1.08 LEU 481 -0.14 SER 199

If you find results from this site helpful for your research, please cite one of our papers:

K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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