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CA distance fluctuations for 2604270913122637632

--- normal mode 7 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
PRO 293 0.72 SER 3 -0.16 ARG 26

PRO 293 0.56 SER 4 -0.13 ARG 26

GLY 151 0.55 TRP 5 -0.15 ARG 26

ASP 149 0.53 TRP 6 -0.14 ARG 26

PRO 293 0.36 SER 7 -0.09 LYS 375

ASP 149 0.21 HIS 8 -0.05 ARG 26

ASP 149 0.34 VAL 9 -0.09 ARG 26

ASP 149 0.15 GLU 10 -0.04 ARG 26

ASP 149 0.21 MET 11 -0.07 LYS 375

PRO 145 0.17 GLY 12 -0.05 GLU 22

GLU 371 0.03 PRO 13 -0.05 PRO 145

THR 109 0.02 PRO 14 -0.03 PRO 16

TRP 6 0.04 ASP 15 -0.03 PRO 13

GLY 12 0.03 PRO 16 -0.03 PRO 14

TRP 6 0.03 ILE 17 -0.01 PRO 13

MET 11 0.01 LEU 18 -0.02 GLY 12

PRO 13 0.02 GLY 19 -0.07 SER 3

PRO 13 0.01 VAL 20 -0.05 SER 3

ASN 142 0.00 THR 21 -0.05 TRP 5

PRO 13 0.01 GLU 22 -0.10 TRP 6

PRO 13 0.02 ALA 23 -0.12 SER 3

PRO 13 0.01 PHE 24 -0.09 SER 3

PRO 13 0.00 LYS 25 -0.11 SER 3

PRO 13 0.01 ARG 26 -0.16 SER 3

PRO 13 0.01 ASP 27 -0.14 SER 3

PRO 13 0.01 THR 28 -0.15 SER 3

PRO 13 0.01 ASN 29 -0.13 SER 3

PRO 13 0.01 SER 30 -0.10 SER 3

PRO 13 0.01 LYS 31 -0.08 SER 3

PRO 13 0.01 LYS 32 -0.07 SER 3

PRO 13 0.00 MET 33 -0.04 SER 3

LEU 18 0.00 ASN 34 -0.02 TRP 5

SER 3 0.02 LEU 35 -0.00 PRO 14

SER 3 0.03 GLY 36 -0.01 PRO 13

SER 3 0.06 VAL 37 -0.01 PRO 13

SER 3 0.11 GLY 38 -0.02 PRO 13

SER 3 0.12 ALA 39 -0.02 PRO 13

SER 3 0.11 TYR 40 -0.02 PRO 13

SER 3 0.07 ARG 41 -0.01 PRO 13

SER 3 0.06 ASP 42 -0.01 PRO 13

SER 3 0.04 ASP 43 -0.01 PRO 13

SER 7 0.02 ASN 44 -0.01 PRO 13

SER 7 0.02 GLY 45 -0.01 PRO 13

SER 4 0.04 LYS 46 -0.01 PRO 13

SER 3 0.07 PRO 47 -0.02 PRO 13

SER 3 0.10 TYR 48 -0.02 PRO 13

SER 3 0.13 VAL 49 -0.02 PRO 13

SER 3 0.15 LEU 50 -0.02 PRO 13

SER 3 0.14 ASN 51 -0.02 PRO 13

SER 3 0.17 CYS 52 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 VAL 53 -0.02 PRO 13

SER 3 0.16 ARG 54 -0.02 PRO 13

SER 3 0.17 LYS 55 -0.02 PRO 13

SER 3 0.21 ALA 56 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 GLU 57 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 ALA 58 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 MET 59 -0.02 PRO 13

SER 3 0.23 ILE 60 -0.02 PRO 13

SER 3 0.21 ALA 61 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 ALA 62 -0.02 PRO 13

SER 3 0.23 LYS 63 -0.02 PRO 13

SER 3 0.24 LYS 64 -0.02 PRO 13

SER 3 0.28 MET 66 -0.02 PRO 13

SER 3 0.31 ASP 67 -0.02 PRO 13

SER 3 0.34 LYS 68 -0.03 PRO 13

SER 3 0.39 GLU 69 -0.03 PRO 13

SER 3 0.44 TYR 70 -0.03 PRO 13

SER 3 0.43 LEU 71 -0.03 PRO 13

SER 3 0.46 PRO 72 -0.03 PRO 13

SER 3 0.51 ILE 73 -0.03 PRO 13

SER 3 0.46 ALA 74 -0.03 PRO 13

SER 3 0.42 GLY 75 -0.03 PRO 13

SER 3 0.38 LEU 76 -0.03 PRO 13

SER 3 0.37 ALA 77 -0.02 PRO 13

SER 3 0.33 ASP 78 -0.02 PRO 13

SER 3 0.33 PHE 79 -0.02 PRO 13

SER 3 0.36 THR 80 -0.03 PRO 13

SER 3 0.34 ARG 81 -0.02 PRO 13

SER 3 0.30 ALA 82 -0.02 PRO 13

SER 3 0.31 SER 83 -0.02 PRO 13

SER 3 0.32 ALA 84 -0.02 PRO 13

SER 3 0.29 GLU 85 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 LEU 86 -0.02 PRO 13

SER 3 0.29 ALA 87 -0.02 PRO 13

SER 3 0.29 LEU 88 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 GLY 89 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 GLU 90 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 ASN 91 -0.02 PRO 13

SER 3 0.28 SER 92 -0.02 PRO 13

SER 3 0.30 GLU 93 -0.02 PRO 13

SER 3 0.32 ALA 94 -0.02 PRO 13

SER 3 0.32 PHE 95 -0.02 PRO 13

SER 3 0.31 LYS 96 -0.02 PRO 13

SER 3 0.33 SER 97 -0.02 PRO 13

SER 3 0.35 GLY 98 -0.02 PRO 13

SER 3 0.36 ARG 99 -0.02 PRO 13

SER 3 0.37 TYR 100 -0.02 PRO 13

SER 3 0.40 VAL 101 -0.02 PRO 13

SER 3 0.39 THR 102 -0.03 PRO 13

SER 3 0.43 VAL 103 -0.03 PRO 13

SER 3 0.41 GLN 104 -0.03 PRO 13

SER 3 0.42 GLY 105 -0.04 PRO 13

SER 3 0.39 ILE 106 -0.04 PRO 13

SER 3 0.33 SER 107 -0.04 PRO 13

SER 3 0.33 GLY 108 -0.04 PRO 13

SER 3 0.35 THR 109 -0.04 PRO 13

SER 3 0.42 GLY 110 -0.04 PRO 13

SER 3 0.40 SER 111 -0.04 PRO 13

SER 3 0.39 LEU 112 -0.04 PRO 13

SER 3 0.45 ARG 113 -0.04 PRO 13

SER 3 0.49 VAL 114 -0.04 PRO 13

SER 3 0.45 GLY 115 -0.03 PRO 13

SER 3 0.46 ALA 116 -0.03 PRO 13

SER 3 0.54 ASN 117 -0.04 PRO 13

SER 3 0.52 PHE 118 -0.03 PRO 13

SER 3 0.48 LEU 119 -0.03 PRO 13

SER 3 0.52 GLN 120 -0.03 PRO 13

SER 3 0.56 ARG 121 -0.03 PRO 13

SER 3 0.51 PHE 122 -0.02 PRO 13

SER 3 0.46 PHE 123 -0.02 PRO 13

SER 3 0.46 LYS 124 -0.02 PRO 13

SER 3 0.41 PHE 125 -0.02 PRO 13

SER 3 0.41 SER 126 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.43 ARG 129 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.38 ASP 130 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.36 VAL 133 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.31 TYR 134 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.28 LEU 135 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.24 PRO 136 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.21 LYS 137 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.19 PRO 138 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.22 SER 139 -0.02 PRO 13

SER 3 0.21 TRP 140 -0.03 PRO 13

TRP 6 0.22 GLY 141 -0.03 PRO 13

TRP 6 0.27 ASN 142 -0.05 PRO 13

TRP 5 0.30 HIS 143 -0.04 PRO 13

TRP 5 0.33 THR 144 -0.04 PRO 13

TRP 6 0.39 PRO 145 -0.05 PRO 13

TRP 6 0.40 ILE 146 -0.05 PRO 13

TRP 5 0.42 PHE 147 -0.04 PRO 13

TRP 5 0.46 ARG 148 -0.04 PRO 13

TRP 6 0.53 ASP 149 -0.05 PRO 13

TRP 5 0.53 ALA 150 -0.04 PRO 13

TRP 5 0.55 GLY 151 -0.03 PRO 13

TRP 5 0.47 LEU 152 -0.03 PRO 13

TRP 5 0.42 GLN 154 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.36 LEU 155 -0.02 PRO 13

TRP 5 0.31 GLN 156 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.27 ALA 157 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.24 TYR 158 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.21 ARG 159 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.19 TYR 160 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.16 TYR 161 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.14 ASP 162 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.11 PRO 163 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.10 LYS 164 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.11 THR 165 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.11 CYS 166 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.13 SER 167 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.16 LEU 168 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.16 ASP 169 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.18 PHE 170 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.18 THR 171 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.19 GLY 172 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.21 ALA 173 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.21 MET 174 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.21 GLU 175 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.23 ASP 176 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.25 ILE 177 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.25 SER 178 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.26 LYS 179 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.29 ILE 180 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.31 PRO 181 -0.01 PRO 13

SER 3 0.32 GLU 182 -0.01 PRO 13

SER 3 0.35 LYS 183 -0.02 PRO 13

SER 3 0.35 SER 184 -0.02 PRO 13

SER 3 0.35 ILE 185 -0.02 PRO 13

SER 3 0.31 ILE 186 -0.02 PRO 13

SER 3 0.30 LEU 187 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 LEU 188 -0.02 PRO 13

SER 3 0.25 HIS 189 -0.02 PRO 13

SER 3 0.25 ALA 190 -0.02 PRO 13

SER 3 0.21 CYS 191 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 ALA 192 -0.02 PRO 13

SER 3 0.19 HIS 193 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 ASN 194 -0.02 PRO 13

SER 3 0.15 PRO 195 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.14 THR 196 -0.01 PRO 13

SER 3 0.14 GLY 197 -0.01 PRO 13

SER 3 0.15 VAL 198 -0.01 PRO 13

SER 3 0.18 ASP 199 -0.01 PRO 13

SER 3 0.19 PRO 200 -0.01 PRO 13

SER 3 0.18 ARG 201 -0.01 PRO 13

SER 3 0.19 GLN 202 -0.01 PRO 13

SER 3 0.19 GLU 203 -0.01 PRO 13

SER 3 0.19 GLN 204 -0.01 PRO 13

SER 3 0.22 TRP 205 -0.01 PRO 13

SER 3 0.22 LYS 206 -0.01 PRO 13

SER 3 0.22 GLU 207 -0.01 PRO 13

SER 3 0.23 LEU 208 -0.01 PRO 13

SER 3 0.25 ALA 209 -0.01 PRO 13

SER 3 0.25 SER 210 -0.01 PRO 13

SER 3 0.25 VAL 211 -0.01 PRO 13

SER 3 0.28 VAL 212 -0.01 PRO 13

SER 3 0.29 LYS 213 -0.01 PRO 13

SER 3 0.28 LYS 214 -0.01 PRO 13

SER 3 0.29 ARG 215 -0.01 PRO 13

SER 3 0.32 ASN 216 -0.01 PRO 13

SER 3 0.33 LEU 217 -0.02 PRO 13

SER 3 0.35 LEU 218 -0.02 PRO 13

SER 3 0.33 ALA 219 -0.02 PRO 13

SER 3 0.34 TYR 220 -0.02 PRO 13

SER 3 0.31 PHE 221 -0.02 PRO 13

SER 3 0.30 ASP 222 -0.03 PRO 13

SER 3 0.27 MET 223 -0.02 PRO 13

SER 3 0.25 ALA 224 -0.03 PRO 13

SER 3 0.22 TYR 225 -0.02 PRO 13

SER 3 0.23 GLN 226 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 GLY 227 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 PHE 228 -0.02 PRO 13

SER 3 0.17 ALA 229 -0.01 PRO 13

SER 3 0.16 SER 230 -0.01 PRO 13

SER 3 0.16 GLY 231 -0.01 PRO 13

SER 3 0.18 ASP 232 -0.01 PRO 13

SER 3 0.21 ILE 233 -0.02 PRO 13

SER 3 0.22 ASN 234 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 ARG 235 -0.01 PRO 13

SER 3 0.21 ASP 236 -0.02 PRO 13

SER 3 0.24 ALA 237 -0.02 PRO 13

SER 3 0.23 TRP 238 -0.01 PRO 13

SER 3 0.24 ALA 239 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 LEU 240 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 ARG 241 -0.02 PRO 13

SER 3 0.26 HIS 242 -0.01 PRO 13

SER 3 0.28 PHE 243 -0.02 PRO 13

SER 3 0.30 ILE 244 -0.02 PRO 13

SER 3 0.28 GLU 245 -0.01 PRO 13

SER 3 0.27 GLN 246 -0.01 PRO 13

SER 3 0.30 GLY 247 -0.02 PRO 13

SER 3 0.31 ILE 248 -0.02 PRO 13

SER 3 0.34 ASP 249 -0.02 PRO 13

SER 3 0.34 VAL 250 -0.02 PRO 13

SER 3 0.37 VAL 251 -0.02 PRO 13

SER 3 0.35 LEU 252 -0.03 PRO 13

SER 3 0.34 SER 253 -0.03 PRO 13

SER 3 0.31 GLN 254 -0.03 PRO 13

SER 3 0.29 SER 255 -0.03 PRO 13

SER 3 0.26 TYR 256 -0.03 PRO 13

SER 3 0.23 ALA 257 -0.03 PRO 13

SER 3 0.19 LYS 258 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 ASN 259 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 MET 260 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 GLY 261 -0.02 PRO 13

SER 3 0.22 LEU 262 -0.03 PRO 13

SER 3 0.21 TYR 263 -0.03 PRO 13

SER 3 0.22 GLY 264 -0.03 PRO 13

SER 3 0.26 GLU 265 -0.03 PRO 13

SER 3 0.30 ARG 266 -0.04 PRO 13

SER 3 0.31 ALA 267 -0.03 PRO 13

SER 3 0.34 GLY 268 -0.03 PRO 13

SER 3 0.37 ALA 269 -0.03 PRO 13

SER 3 0.39 PHE 270 -0.03 PRO 13

SER 3 0.38 THR 271 -0.03 PRO 13

SER 3 0.40 VAL 272 -0.02 PRO 13

SER 3 0.37 ILE 273 -0.02 PRO 13

SER 3 0.38 CYS 274 -0.02 PRO 13

SER 3 0.37 ARG 275 -0.02 PRO 13

SER 3 0.37 ASP 276 -0.02 PRO 13

SER 3 0.38 ALA 277 -0.02 PRO 13

SER 3 0.41 GLU 278 -0.02 PRO 13

SER 3 0.42 GLU 279 -0.02 PRO 13

SER 3 0.42 ALA 280 -0.02 PRO 13

SER 3 0.44 LYS 281 -0.02 PRO 13

SER 3 0.47 ARG 282 -0.02 PRO 13

SER 3 0.47 VAL 283 -0.02 PRO 13

SER 3 0.47 GLU 284 -0.03 PRO 13

SER 3 0.52 SER 285 -0.03 PRO 13

SER 3 0.54 GLN 286 -0.03 PRO 13

SER 3 0.53 LEU 287 -0.03 PRO 13

SER 3 0.55 LYS 288 -0.03 PRO 13

SER 3 0.61 ILE 289 -0.03 PRO 13

SER 3 0.61 LEU 290 -0.03 PRO 13

SER 3 0.59 ILE 291 -0.03 PRO 13

SER 3 0.63 ARG 292 -0.03 PRO 13

SER 3 0.72 PRO 293 -0.04 PRO 13

SER 3 0.65 MET 294 -0.04 PRO 13

SER 3 0.60 TYR 295 -0.04 PRO 13

SER 3 0.60 SER 296 -0.03 PRO 13

SER 3 0.51 ASN 297 -0.03 PRO 13

SER 3 0.45 PRO 298 -0.03 PRO 13

SER 3 0.39 PRO 299 -0.03 PRO 13

SER 3 0.35 MET 300 -0.03 PRO 13

SER 3 0.29 ASN 301 -0.03 PRO 13

SER 3 0.29 GLY 302 -0.03 PRO 13

SER 3 0.32 ALA 303 -0.03 PRO 13

SER 3 0.29 ARG 304 -0.02 PRO 13

SER 3 0.25 ILE 305 -0.02 PRO 13

SER 3 0.27 ALA 306 -0.02 PRO 13

SER 3 0.28 SER 307 -0.02 PRO 13

SER 3 0.25 LEU 308 -0.02 PRO 13

SER 3 0.23 ILE 309 -0.02 PRO 13

SER 3 0.25 LEU 310 -0.02 PRO 13

SER 3 0.26 ASN 311 -0.02 PRO 13

SER 3 0.23 THR 312 -0.02 PRO 13

SER 3 0.21 PRO 313 -0.02 PRO 13

SER 3 0.19 GLU 314 -0.02 PRO 13

SER 3 0.20 LEU 315 -0.02 PRO 13

SER 3 0.21 ARG 316 -0.02 PRO 13

SER 3 0.19 LYS 317 -0.02 PRO 13

SER 3 0.17 GLU 318 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 TRP 319 -0.02 PRO 13

SER 3 0.18 LEU 320 -0.02 PRO 13

SER 3 0.15 VAL 321 -0.01 PRO 13

SER 3 0.15 GLU 322 -0.02 PRO 13

SER 3 0.16 VAL 323 -0.02 PRO 13

SER 3 0.15 LYS 324 -0.01 PRO 13

SER 3 0.12 GLY 325 -0.01 PRO 13

SER 3 0.13 MET 326 -0.01 PRO 13

SER 3 0.13 ALA 327 -0.01 PRO 13

SER 3 0.11 ASP 328 -0.01 PRO 13

SER 3 0.09 ARG 329 -0.01 PRO 13

SER 3 0.10 ILE 330 -0.01 PRO 13

SER 3 0.10 ILE 331 -0.01 PRO 13

SER 3 0.08 SER 332 -0.01 PRO 13

SER 3 0.06 MET 333 -0.00 PRO 13

SER 3 0.07 ARG 334 -0.00 PRO 13

SER 3 0.07 THR 335 -0.00 PRO 13

SER 3 0.04 GLN 336 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.04 LEU 337 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.05 VAL 338 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.04 SER 339 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.02 ASN 340 -0.01 MET 11

TRP 5 0.02 LEU 341 -0.01 MET 11

TRP 5 0.03 LYS 342 -0.01 MET 11

TRP 5 0.01 LYS 343 -0.01 MET 11

GLY 12 0.01 GLU 344 -0.02 SER 7

GLY 12 0.01 GLY 345 -0.02 SER 7

TRP 5 0.02 SER 346 -0.02 MET 11

TRP 5 0.03 SER 347 -0.02 MET 11

TRP 5 0.04 HIS 348 -0.01 MET 11

TRP 5 0.06 ASN 349 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.06 TRP 350 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.08 GLN 351 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.09 HIS 352 -0.00 PRO 14

TRP 5 0.08 ILE 353 -0.00 PRO 14

SER 3 0.09 THR 354 -0.00 PRO 13

SER 3 0.11 ASP 355 -0.00 PRO 13

SER 3 0.12 GLN 356 -0.01 PRO 13

SER 3 0.14 ILE 357 -0.01 PRO 13

SER 3 0.14 GLY 358 -0.01 PRO 13

SER 3 0.12 MET 359 -0.01 PRO 13

SER 3 0.11 PHE 360 -0.01 PRO 13

TRP 5 0.09 CYS 361 -0.00 PRO 13

TRP 5 0.09 PHE 362 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.07 THR 363 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.07 GLY 364 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.04 LEU 365 -0.02 MET 11

GLY 12 0.03 LYS 366 -0.04 MET 11

GLY 12 0.03 PRO 367 -0.05 MET 11

PRO 13 0.03 GLU 368 -0.06 MET 11

PRO 13 0.02 GLN 369 -0.05 SER 7

PRO 13 0.02 VAL 370 -0.05 MET 11

PRO 13 0.03 GLU 371 -0.08 SER 3

PRO 13 0.02 ARG 372 -0.09 SER 3

PRO 13 0.02 LEU 373 -0.06 SER 3

PRO 13 0.02 THR 374 -0.08 SER 3

PRO 13 0.02 LYS 375 -0.12 SER 3

PRO 13 0.02 GLU 376 -0.11 SER 3

PRO 13 0.02 PHE 377 -0.09 SER 3

PRO 13 0.01 SER 378 -0.09 SER 3

PRO 13 0.01 ILE 379 -0.05 SER 3

PRO 13 0.01 TYR 380 -0.04 SER 3

GLY 12 0.02 MET 381 -0.02 MET 11

GLY 12 0.03 THR 382 -0.02 MET 11

GLY 12 0.04 LYS 383 -0.04 MET 11

TRP 5 0.07 ASP 384 -0.02 PRO 14

TRP 5 0.05 GLY 385 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.07 ARG 386 -0.01 PRO 14

TRP 5 0.06 ILE 387 -0.00 PRO 14

SER 3 0.07 SER 388 -0.01 PRO 13

SER 3 0.07 VAL 389 -0.01 PRO 13

SER 3 0.07 ALA 390 -0.01 PRO 13

SER 3 0.03 GLY 391 -0.01 PRO 13

SER 3 0.03 VAL 392 -0.00 PRO 13

SER 3 0.02 ALA 393 -0.00 PRO 13

SER 3 0.02 SER 394 -0.00 PRO 13

LEU 18 0.00 SER 395 -0.01 TRP 5

PRO 13 0.00 ASN 396 -0.01 SER 3

TRP 5 0.01 VAL 397 -0.00 PRO 14

GLY 12 0.00 GLY 398 -0.01 SER 3

PRO 13 0.01 TYR 399 -0.03 SER 3

GLY 12 0.01 LEU 400 -0.02 SER 3

GLY 12 0.01 ALA 401 -0.01 MET 11

PRO 13 0.01 HIS 402 -0.03 SER 3

PRO 13 0.01 ALA 403 -0.04 SER 3

GLY 12 0.01 ILE 404 -0.03 MET 11

GLY 12 0.01 HIS 405 -0.03 SER 7

PRO 13 0.01 GLN 406 -0.05 SER 3

PRO 13 0.02 VAL 408 -0.05 SER 4

GLY 12 0.02 THR 409 -0.04 SER 7

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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