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* citrate_open_cutoff8 *

CA distance fluctuations for 2604281742252934881

--- normal mode 9 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
LYS 206 0.23 ALA 1 -0.06 ASP 8

ARG 421 0.01 SER 2 -0.01 THR 427

ARG 421 0.01 SER 3 -0.01 THR 427

ARG 421 0.01 THR 4 -0.04 ALA 1

ARG 421 0.01 ASN 5 -0.06 ALA 1

ARG 421 0.01 LEU 6 -0.02 SER 424

ARG 421 0.01 LYS 7 -0.02 ALA 1

ARG 421 0.02 ASP 8 -0.06 ALA 1

ARG 421 0.03 VAL 9 -0.04 ALA 1

ARG 421 0.03 LEU 10 -0.03 SER 424

ARG 421 0.03 ALA 11 -0.04 ALA 1

ARG 421 0.04 ALA 12 -0.05 ALA 1

ARG 421 0.05 LEU 13 -0.03 SER 424

ARG 421 0.05 ILE 14 -0.04 PRO 422

ARG 421 0.06 PRO 15 -0.05 PRO 422

ARG 421 0.07 LYS 16 -0.05 PRO 422

ARG 421 0.07 GLU 17 -0.05 PRO 422

ARG 421 0.09 GLN 18 -0.07 PRO 422

ARG 421 0.09 ALA 19 -0.07 PRO 422

ARG 421 0.09 ARG 20 -0.07 PRO 422

ARG 421 0.11 ILE 21 -0.08 PRO 422

ARG 421 0.12 LYS 22 -0.10 PRO 422

ARG 421 0.11 THR 23 -0.09 PRO 422

ARG 421 0.12 PHE 24 -0.09 PRO 422

ARG 421 0.15 ARG 25 -0.12 PRO 422

ARG 421 0.13 GLN 26 -0.12 PRO 422

ARG 421 0.12 GLN 27 -0.11 PRO 422

ARG 421 0.13 HIS 28 -0.11 PRO 422

ARG 421 0.16 GLY 29 -0.14 PRO 422

ARG 421 0.17 GLY 30 -0.16 PRO 422

ARG 421 0.15 THR 31 -0.12 PRO 422

ARG 421 0.14 ALA 32 -0.11 PRO 422

ARG 421 0.14 LEU 33 -0.08 MET 425

ARG 421 0.13 GLY 34 -0.09 MET 425

ARG 421 0.12 GLN 35 -0.10 THR 427

ARG 421 0.10 ILE 36 -0.12 THR 427

LYS 423 0.11 THR 37 -0.13 THR 427

LYS 423 0.12 VAL 38 -0.16 THR 427

LYS 423 0.12 ASP 39 -0.09 THR 427

LYS 423 0.14 MET 40 -0.09 THR 427

LYS 423 0.19 SER 41 -0.12 THR 427

PRO 422 0.17 TYR 42 -0.06 THR 427

PRO 422 0.16 GLY 43 -0.04 THR 427

PRO 422 0.21 GLY 44 -0.04 THR 427

PRO 422 0.19 MET 45 -0.07 THR 427

PRO 422 0.13 ARG 46 -0.06 THR 427

LYS 423 0.09 GLY 47 -0.06 THR 427

LYS 423 0.10 MET 48 -0.08 THR 427

ARG 421 0.12 LYS 49 -0.07 SER 424

ARG 421 0.15 GLY 50 -0.08 SER 424

ARG 421 0.11 LEU 51 -0.06 SER 424

ARG 421 0.11 VAL 52 -0.06 SER 424

ARG 421 0.06 TYR 53 -0.04 SER 424

ARG 421 0.06 GLU 54 -0.04 SER 424

ARG 421 0.04 THR 55 -0.03 THR 427

ARG 421 0.04 SER 56 -0.03 THR 427

ARG 421 0.04 VAL 57 -0.03 THR 427

LYS 423 0.05 LEU 58 -0.03 THR 427

LYS 423 0.04 ASP 59 -0.03 THR 427

LYS 423 0.04 PRO 60 -0.03 THR 427

LYS 423 0.04 ASP 61 -0.03 THR 427

ALA 1 0.04 GLU 62 -0.02 THR 427

PRO 422 0.04 GLY 63 -0.02 THR 427

PRO 422 0.04 ILE 64 -0.02 THR 427

ALA 1 0.04 ARG 65 -0.03 THR 427

ALA 1 0.04 PHE 66 -0.02 THR 427

ARG 421 0.04 ARG 67 -0.03 THR 427

ARG 421 0.04 GLY 68 -0.03 THR 427

ALA 1 0.04 PHE 69 -0.02 THR 427

ALA 1 0.04 SER 70 -0.02 THR 427

ALA 1 0.06 ILE 71 -0.02 THR 427

ALA 1 0.06 PRO 72 -0.02 THR 427

ALA 1 0.05 GLU 73 -0.02 THR 427

ALA 1 0.06 CYS 74 -0.02 THR 427

ALA 1 0.08 GLN 75 -0.01 THR 427

ALA 1 0.07 LYS 76 -0.02 THR 427

ALA 1 0.07 LEU 77 -0.02 THR 427

ALA 1 0.08 LEU 78 -0.02 THR 427

ALA 1 0.11 PRO 79 -0.01 THR 427

ALA 1 0.13 LYS 80 -0.01 THR 427

ALA 1 0.15 GLY 81 -0.01 THR 427

ALA 1 0.16 GLY 82 -0.01 THR 427

ALA 1 0.13 GLY 84 -0.01 THR 427

ALA 1 0.11 GLY 85 -0.01 THR 427

ALA 1 0.10 GLU 86 -0.01 THR 427

ALA 1 0.11 PRO 87 -0.01 THR 427

ALA 1 0.12 LEU 88 -0.01 THR 427

ALA 1 0.10 PRO 89 -0.01 THR 427

ALA 1 0.11 GLU 90 -0.01 THR 427

ALA 1 0.09 GLY 91 -0.01 THR 427

ALA 1 0.08 LEU 92 -0.02 THR 427

ALA 1 0.07 PHE 93 -0.02 THR 427

ALA 1 0.06 TRP 94 -0.02 THR 427

ALA 1 0.05 LEU 95 -0.02 THR 427

ALA 1 0.04 LEU 96 -0.02 THR 427

ALA 1 0.03 VAL 97 -0.02 THR 427

ARG 421 0.03 THR 98 -0.03 SER 424

ARG 421 0.04 GLY 99 -0.03 SER 424

ARG 421 0.03 GLN 100 -0.02 THR 427

ALA 1 0.04 ILE 101 -0.02 THR 427

ALA 1 0.06 PRO 102 -0.02 THR 427

ALA 1 0.07 THR 103 -0.02 THR 427

ALA 1 0.14 GLY 104 -0.01 THR 427

ALA 1 0.17 ALA 105 -0.01 THR 427

ALA 1 0.09 GLN 106 -0.02 THR 427

ALA 1 0.14 VAL 107 -0.01 THR 427

ALA 1 0.22 SER 108 -0.01 THR 427

ALA 1 0.17 TRP 109 -0.01 THR 427

ALA 1 0.13 LEU 110 -0.01 THR 427

ALA 1 0.18 SER 111 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.20 LYS 112 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.12 GLU 113 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.11 TRP 114 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.14 ALA 115 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.11 LYS 116 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.08 ARG 117 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.09 ALA 118 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.07 ALA 119 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.06 LEU 120 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.05 PRO 121 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.05 SER 122 -0.05 ARG 421

PRO 422 0.05 HIS 123 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.05 VAL 124 -0.06 ARG 421

ALA 1 0.06 VAL 125 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.05 THR 126 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.06 MET 127 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.06 LEU 128 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.06 ASP 129 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.06 ASN 130 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.07 PHE 131 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.07 PRO 132 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.07 THR 133 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.08 ASN 134 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.09 LEU 135 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.09 HIS 136 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.09 PRO 137 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.10 MET 138 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.10 SER 139 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.08 GLN 140 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.08 LEU 141 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.09 SER 142 -0.09 ARG 421

PRO 422 0.08 ALA 143 -0.09 ARG 421

PRO 422 0.07 ALA 144 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.07 ILE 145 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.07 THR 146 -0.09 ARG 421

PRO 422 0.06 ALA 147 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.05 LEU 148 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.05 ASN 149 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.04 SER 150 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.03 GLU 151 -0.05 ARG 421

PRO 422 0.03 SER 152 -0.05 ARG 421

PRO 422 0.01 ASN 153 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.01 PHE 154 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.01 ALA 155 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.01 ARG 156 -0.05 ARG 421

ILE 36 0.00 ALA 157 -0.03 ARG 421

ILE 36 0.00 TYR 158 -0.04 ARG 421

VAL 38 0.00 ALA 159 -0.05 ARG 421

VAL 38 0.00 GLU 160 -0.03 ARG 421

ILE 36 0.00 GLY 161 -0.03 LYS 423

ILE 36 0.00 ILE 162 -0.03 PRO 422

ARG 421 0.01 LEU 163 -0.05 PRO 422

ARG 421 0.03 ARG 164 -0.06 PRO 422

ARG 421 0.04 THR 165 -0.05 PRO 422

ARG 421 0.02 LYS 166 -0.04 PRO 422

ARG 421 0.01 TYR 167 -0.03 SER 424

ARG 421 0.01 TRP 168 -0.03 SER 424

ARG 421 0.00 GLU 169 -0.02 SER 424

ILE 36 0.00 MET 170 -0.02 SER 424

PRO 422 0.01 VAL 171 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.01 TYR 172 -0.02 THR 427

ALA 1 0.01 GLU 173 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.03 SER 174 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.04 ALA 175 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.05 MET 176 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.06 ASP 177 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.06 LEU 178 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.07 ILE 179 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.09 ALA 180 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.08 LYS 181 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.08 LEU 182 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.09 PRO 183 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.09 CYS 184 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.07 VAL 185 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.08 ALA 186 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.09 ALA 187 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.08 LYS 188 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.07 ILE 189 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.08 TYR 190 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.08 ARG 191 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.07 ASN 192 -0.05 ARG 421

PRO 422 0.07 LEU 193 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.07 TYR 194 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.08 ARG 195 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.07 ALA 196 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.07 GLY 197 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.08 SER 198 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.08 SER 199 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.09 ILE 200 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.10 GLY 201 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.11 ALA 202 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.13 ILE 203 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.16 ASP 204 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.19 SER 205 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.23 LYS 206 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.19 LEU 207 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.17 ASP 208 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.14 TRP 209 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.13 SER 210 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.14 HIS 211 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.14 ASN 212 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.11 PHE 213 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.11 THR 214 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.12 ASN 215 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.11 MET 216 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.10 LEU 217 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.10 GLY 218 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.10 TYR 219 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.11 THR 220 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.11 ASP 221 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.12 ALA 222 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.11 GLN 223 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.11 PHE 224 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.12 THR 225 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.12 GLU 226 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.10 LEU 227 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.10 MET 228 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.11 ARG 229 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.09 LEU 230 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.09 TYR 231 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.09 LEU 232 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.08 THR 233 -0.01 THR 427

ALA 1 0.07 ILE 234 -0.01 THR 427

PRO 422 0.07 HIS 235 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.06 SER 236 -0.01 THR 427

PRO 422 0.06 ASP 237 -0.02 THR 427

PRO 422 0.07 HIS 238 -0.02 THR 427

PRO 422 0.07 GLU 239 -0.03 THR 427

PRO 422 0.08 GLY 240 -0.03 THR 427

PRO 422 0.13 GLY 241 -0.03 THR 427

PRO 422 0.13 ASN 242 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.16 VAL 243 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.13 SER 244 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.11 ALA 245 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.15 HIS 246 -0.05 ARG 421

PRO 422 0.16 THR 247 -0.11 ARG 421

PRO 422 0.11 SER 248 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.09 HIS 249 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.14 LEU 250 -0.15 ARG 421

PRO 422 0.11 VAL 251 -0.16 ARG 421

PRO 422 0.06 GLY 252 -0.09 ARG 421

PRO 422 0.02 SER 253 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.03 ALA 254 -0.14 ARG 421

PRO 422 0.01 LEU 255 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.04 SER 256 -0.10 ARG 421

PRO 422 0.04 ASP 257 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.05 PRO 258 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.06 TYR 259 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.07 LEU 260 -0.10 ARG 421

PRO 422 0.09 SER 261 -0.10 ARG 421

PRO 422 0.09 PHE 262 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.10 ALA 263 -0.09 ARG 421

PRO 422 0.13 ALA 264 -0.12 ARG 421

PRO 422 0.12 ALA 265 -0.09 ARG 421

PRO 422 0.12 MET 266 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.13 ASN 267 -0.10 ARG 421

PRO 422 0.15 GLY 268 -0.10 ARG 421

PRO 422 0.13 LEU 269 -0.07 ARG 421

PRO 422 0.12 ALA 270 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.14 GLY 271 -0.08 ARG 421

PRO 422 0.13 PRO 272 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.14 LEU 273 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.13 HIS 274 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.11 GLY 275 -0.06 ARG 421

PRO 422 0.10 LEU 276 -0.05 ARG 421

PRO 422 0.10 ALA 277 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.09 ASN 278 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.09 GLN 279 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.09 GLU 280 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.08 VAL 281 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.08 LEU 282 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.08 GLY 283 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.08 TRP 284 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.07 LEU 285 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.07 ALA 286 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.07 GLN 287 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.07 LEU 288 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.06 GLN 289 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.06 LYS 290 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.06 ALA 291 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.06 ALA 295 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.05 GLY 296 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.05 ALA 297 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.05 ASP 298 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.05 ALA 299 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.05 SER 300 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 LEU 301 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.05 ARG 302 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.05 ASP 303 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 TYR 304 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 ILE 305 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 TRP 306 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 ASN 307 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.07 THR 308 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.07 LEU 309 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 ASN 310 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.07 SER 311 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.07 GLY 312 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.08 ARG 313 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.08 VAL 314 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.07 VAL 315 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.08 PRO 316 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.08 GLY 317 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.07 TYR 318 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.07 GLY 319 -0.01 THR 427

PRO 422 0.07 HIS 320 -0.01 THR 427

PRO 422 0.07 ALA 321 -0.02 THR 427

LYS 423 0.06 VAL 322 -0.03 THR 427

PRO 422 0.05 LEU 323 -0.02 THR 427

LYS 423 0.05 ARG 324 -0.02 THR 427

PRO 422 0.04 LYS 325 -0.02 THR 427

PRO 422 0.05 THR 326 -0.01 THR 427

PRO 422 0.05 ASP 327 -0.01 THR 427

ALA 1 0.06 PRO 328 -0.01 THR 427

ALA 1 0.06 ARG 329 -0.01 THR 427

ALA 1 0.06 TYR 330 -0.01 THR 427

ALA 1 0.06 THR 331 -0.01 THR 427

ALA 1 0.07 CYS 332 -0.01 THR 427

ALA 1 0.07 GLN 333 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.07 ARG 334 -0.00 ARG 421

ALA 1 0.07 GLU 335 -0.01 THR 427

ALA 1 0.08 PHE 336 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.08 ALA 337 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.07 LEU 338 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.08 LYS 339 -0.00 ARG 421

ALA 1 0.09 HIS 340 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.08 LEU 341 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.07 PRO 342 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.07 GLY 343 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.07 ASP 344 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.06 PRO 345 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.06 MET 346 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.07 PHE 347 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.06 LYS 348 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.06 LEU 349 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.06 VAL 350 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.06 ALA 351 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.05 GLN 352 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.06 LEU 353 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.05 TYR 354 -0.00 ARG 421

ALA 1 0.05 LYS 355 -0.00 THR 427

PRO 422 0.05 ILE 356 -0.00 ARG 421

PRO 422 0.06 VAL 357 -0.00 ARG 421

PRO 422 0.05 PRO 358 -0.01 THR 427

PRO 422 0.05 ASN 359 -0.00 THR 427

PRO 422 0.05 VAL 360 -0.00 THR 37

PRO 422 0.06 LEU 361 -0.00 THR 37

PRO 422 0.05 LEU 362 -0.01 THR 427

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PRO 422 0.06 ALA 367 -0.01 THR 427

LYS 423 0.05 ALA 368 -0.02 THR 427

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PRO 422 0.06 PRO 372 -0.01 THR 427

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PRO 422 0.07 VAL 374 -0.01 ARG 421

PRO 422 0.08 ASP 375 -0.02 ARG 421

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ALA 1 0.06 HIS 377 -0.01 ARG 421

ALA 1 0.07 SER 378 -0.02 ARG 421

PRO 422 0.07 GLY 379 -0.03 ARG 421

ALA 1 0.07 VAL 380 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.08 LEU 381 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.08 LEU 382 -0.03 ARG 421

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ALA 1 0.08 TYR 384 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.09 TYR 385 -0.02 ARG 421

ALA 1 0.08 GLY 386 -0.03 ARG 421

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PRO 422 0.07 GLU 389 -0.04 ARG 421

PRO 422 0.08 MET 390 -0.04 ARG 421

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PRO 422 0.08 TYR 392 -0.05 ARG 421

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PRO 422 0.09 GLY 398 -0.05 ARG 421

ALA 1 0.07 VAL 399 -0.04 ARG 421

ALA 1 0.07 SER 400 -0.03 ARG 421

PRO 422 0.08 ARG 401 -0.03 ARG 421

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ALA 1 0.03 ALA 407 -0.02 THR 427

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ALA 1 0.01 ILE 410 -0.03 SER 424

ARG 421 0.04 TRP 411 -0.04 SER 424

ARG 421 0.05 SER 412 -0.04 SER 424

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ARG 421 0.08 LEU 415 -0.06 PRO 422

ARG 421 0.08 GLY 416 -0.07 PRO 422

ARG 421 0.11 PHE 417 -0.08 PRO 422

ARG 421 0.13 PRO 418 -0.12 PRO 422

ILE 36 0.01 LEU 419 -0.08 PRO 422

ALA 1 0.01 GLU 420 -0.08 SER 424

GLY 30 0.17 ARG 421 -0.21 SER 424

GLY 44 0.21 PRO 422 -0.16 GLY 30

SER 41 0.19 LYS 423 -0.05 PRO 418

TYR 42 0.06 SER 424 -0.21 ARG 421

TYR 42 0.10 MET 425 -0.13 ARG 421

ASN 134 0.03 SER 426 -0.13 ARG 421

ASN 134 0.03 THR 427 -0.16 VAL 38

ASN 134 0.02 ASP 428 -0.08 VAL 38

TYR 42 0.04 GLY 429 -0.05 GLY 30

TYR 42 0.09 LEU 430 -0.08 ILE 36

TYR 42 0.03 ILE 431 -0.07 ILE 36

TYR 42 0.05 ALA 432 -0.04 GLY 30

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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