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***  5GY7  ***

CA distance fluctuations for 2606190142442927379

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ALA 113 0.04 MET 1 -0.15 ASP 213
ALA 113 0.04 ARG 2 -0.15 GLY 195
ALA 113 0.05 VAL 3 -0.14 GLY 195
ALA 113 0.05 LEU 4 -0.13 GLY 195
ALA 113 0.06 VAL 5 -0.11 GLY 195
ALA 113 0.07 THR 6 -0.10 GLY 195
ALA 81 0.11 GLY 7 -0.08 PRO 290
ALA 113 0.09 GLY 8 -0.09 PRO 290
ALA 113 0.11 SER 9 -0.07 PRO 290
ALA 113 0.12 GLY 10 -0.07 PRO 290
ALA 113 0.11 TYR 11 -0.08 PRO 290
ALA 85 0.10 ILE 12 -0.09 PRO 290
ALA 113 0.09 GLY 13 -0.09 PRO 290
ALA 113 0.10 SER 14 -0.09 PRO 290
ALA 113 0.09 HIS 15 -0.10 PRO 290
ALA 113 0.08 THR 16 -0.11 PRO 290
ALA 113 0.08 CYS 17 -0.11 PRO 290
ALA 113 0.08 VAL 18 -0.11 PRO 290
ALA 113 0.07 GLN 19 -0.12 PRO 290
ALA 113 0.06 LEU 20 -0.13 PRO 290
ALA 113 0.06 LEU 21 -0.12 PRO 290
ALA 113 0.06 GLN 22 -0.12 PRO 290
ALA 113 0.05 ASN 23 -0.14 PRO 290
ALA 113 0.05 GLY 24 -0.14 ASP 213
ALA 113 0.05 HIS 25 -0.14 ASP 213
ALA 113 0.05 ASP 26 -0.13 ASP 213
ALA 113 0.06 VAL 27 -0.12 GLY 195
ALA 113 0.06 ILE 28 -0.12 GLY 195
ALA 113 0.07 ILE 29 -0.10 GLY 195
ALA 113 0.08 LEU 30 -0.09 GLY 195
ALA 113 0.11 ASP 31 -0.07 GLY 195
ALA 113 0.13 ASN 32 -0.05 GLY 195
ALA 113 0.15 LEU 33 -0.05 PRO 290
ALA 113 0.18 CYS 34 -0.03 PRO 290
ALA 113 0.17 ASN 35 -0.04 PRO 290
ALA 113 0.15 SER 36 -0.05 PRO 290
ALA 113 0.15 LYS 37 -0.05 PRO 290
ALA 113 0.13 ARG 38 -0.06 PRO 290
ALA 113 0.12 SER 39 -0.06 PRO 290
ALA 113 0.11 VAL 40 -0.07 PRO 290
ALA 113 0.10 LEU 41 -0.08 PRO 290
ALA 113 0.09 PRO 42 -0.08 PRO 290
ALA 113 0.10 VAL 43 -0.08 PRO 290
ALA 113 0.09 ILE 44 -0.09 PRO 290
ALA 113 0.08 GLU 45 -0.09 ASP 213
ALA 113 0.08 ARG 46 -0.09 PRO 290
ALA 113 0.08 LEU 47 -0.10 PRO 290
ALA 113 0.07 GLY 48 -0.11 PRO 290
ALA 113 0.07 GLY 49 -0.11 ASP 213
ALA 113 0.06 LYS 50 -0.11 ASP 213
ALA 113 0.07 HIS 51 -0.10 ASP 213
ALA 113 0.07 PRO 52 -0.10 GLY 195
ALA 113 0.06 THR 53 -0.10 GLY 195
ALA 113 0.08 PHE 54 -0.09 GLY 195
ALA 113 0.08 VAL 55 -0.09 GLY 195
ALA 113 0.10 GLU 56 -0.07 GLY 195
ALA 113 0.09 GLY 57 -0.07 GLY 195
ALA 113 0.09 ASP 58 -0.06 GLY 195
ALA 113 0.07 ILE 59 -0.08 GLY 195
ALA 113 0.06 ARG 60 -0.07 GLY 195
ALA 113 0.04 ASN 61 -0.08 GLY 195
GLN 167 0.02 GLU 62 -0.11 CYS 34
PRO 168 0.02 ALA 63 -0.12 CYS 34
ALA 113 0.03 LEU 64 -0.10 GLY 195
ALA 113 0.04 MET 65 -0.12 GLY 195
LYS 253 0.02 THR 66 -0.15 GLY 195
ALA 113 0.02 GLU 67 -0.14 GLY 195
ALA 113 0.04 ILE 68 -0.13 GLY 195
ALA 113 0.03 LEU 69 -0.16 GLY 195
LYS 253 0.02 HIS 70 -0.17 GLY 195
ALA 113 0.03 ASP 71 -0.15 GLY 195
ALA 113 0.04 HIS 72 -0.15 GLY 195
ALA 113 0.02 ALA 73 -0.17 GLY 195
ALA 113 0.03 ILE 74 -0.16 GLY 195
ALA 113 0.03 ASP 75 -0.17 GLY 195
ALA 113 0.04 THR 76 -0.16 ILE 196
ALA 113 0.04 VAL 77 -0.14 GLY 195
ALA 113 0.05 ILE 78 -0.12 ILE 196
ALA 113 0.06 HIS 79 -0.11 ILE 196
ALA 81 0.08 PHE 80 -0.09 PRO 290
GLY 7 0.11 ALA 81 -0.08 GLY 195
ALA 113 0.09 GLY 82 -0.06 ILE 196
ARG 112 0.10 LEU 83 -0.05 PRO 290
ALA 166 0.09 LYS 84 -0.05 PRO 290
ASN 199 0.15 ALA 85 -0.04 GLU 293
ALA 166 0.12 VAL 86 -0.05 GLY 294
ASN 198 0.17 GLY 87 -0.08 GLU 293
ASN 198 0.23 GLU 88 -0.03 PRO 290
ASN 198 0.16 SER 89 -0.03 SER 147
ALA 166 0.18 VAL 90 -0.04 SER 147
ASN 198 0.21 GLN 91 -0.04 THR 144
ILE 196 0.19 LYS 92 -0.03 THR 144
ASN 198 0.13 PRO 93 -0.02 LYS 92
GLY 195 0.12 LEU 94 -0.02 PRO 290
GLY 195 0.13 GLU 95 -0.03 GLY 195
ASN 198 0.10 TYR 96 -0.04 PRO 290
ILE 196 0.07 TYR 97 -0.04 ILE 196
SER 109 0.08 ASP 98 -0.04 GLY 195
ALA 113 0.08 ASN 99 -0.05 GLY 195
ALA 113 0.06 ASN 100 -0.06 GLY 195
ALA 113 0.04 VAL 101 -0.06 GLY 195
GLY 195 0.04 ASN 102 -0.06 GLY 195
ALA 113 0.06 GLY 103 -0.07 GLY 195
ALA 113 0.04 THR 104 -0.09 GLY 195
GLN 167 0.03 LEU 105 -0.10 GLY 195
ALA 113 0.03 ARG 106 -0.10 GLY 195
ALA 113 0.04 LEU 107 -0.12 GLY 195
PRO 168 0.03 ILE 108 -0.14 GLY 195
GLN 167 0.04 SER 109 -0.16 GLY 195
PRO 168 0.02 ALA 110 -0.16 GLY 195
LYS 253 0.02 MET 111 -0.18 GLY 195
PRO 168 0.03 ARG 112 -0.22 GLY 195
LYS 253 0.02 ALA 113 -0.22 GLY 195
LYS 253 0.03 ALA 114 -0.21 GLY 195
LYS 253 0.03 ASN 115 -0.23 GLY 195
LYS 253 0.03 VAL 116 -0.20 GLY 195
LYS 253 0.03 LYS 117 -0.19 ILE 196
LYS 253 0.03 ASN 118 -0.17 ILE 196
ALA 113 0.04 PHE 119 -0.15 ILE 196
ALA 113 0.05 ILE 120 -0.14 PRO 290
ALA 113 0.05 PHE 121 -0.12 PRO 290
ALA 113 0.06 SER 122 -0.11 PRO 290
SER 139 0.05 SER 123 -0.10 PRO 290
SER 139 0.07 SER 124 -0.09 PRO 290
SER 139 0.08 ALA 125 -0.09 PRO 290
SER 139 0.09 THR 126 -0.07 PRO 290
SER 139 0.08 VAL 127 -0.08 PRO 290
SER 139 0.08 TYR 128 -0.08 PRO 290
SER 139 0.12 GLY 129 -0.05 PRO 290
SER 139 0.14 ASP 130 -0.04 PRO 290
PHE 140 0.10 GLN 131 -0.07 PRO 290
SER 139 0.10 PRO 132 -0.06 PRO 290
SER 139 0.07 LYS 133 -0.09 PRO 290
SER 139 0.08 ILE 134 -0.09 PRO 290
SER 139 0.07 PRO 135 -0.11 PRO 290
SER 139 0.06 TYR 136 -0.11 PRO 290
SER 139 0.04 VAL 137 -0.14 PRO 290
SER 139 0.03 GLU 138 -0.16 PRO 290
LYS 253 0.02 SER 139 -0.18 PRO 290
SER 139 0.02 PHE 140 -0.14 PRO 290
VAL 256 0.03 PRO 141 -0.12 ARG 291
PHE 140 0.06 THR 142 -0.09 PRO 290
PRO 141 0.09 GLY 143 -0.06 PRO 290
PRO 141 0.13 THR 144 -0.04 VAL 90
SER 139 0.12 PRO 145 -0.04 PRO 290
SER 139 0.14 GLN 146 -0.03 VAL 90
ASP 162 0.12 SER 147 -0.04 VAL 90
ASP 162 0.09 PRO 148 -0.04 VAL 90
ASP 162 0.09 TYR 149 -0.05 PRO 290
SER 139 0.08 GLY 150 -0.06 PRO 290
SER 139 0.07 LYS 151 -0.05 PRO 290
SER 139 0.05 SER 152 -0.05 PRO 290
SER 139 0.06 LYS 153 -0.07 PRO 290
SER 139 0.05 LEU 154 -0.08 PRO 290
THR 161 0.04 MET 155 -0.07 ARG 292
SER 139 0.03 VAL 156 -0.09 ILE 196
PHE 140 0.04 GLU 157 -0.11 PRO 290
THR 161 0.06 GLN 158 -0.11 ARG 292
THR 161 0.05 ILE 159 -0.11 ILE 196
PRO 168 0.04 LEU 160 -0.13 ARG 292
GLN 158 0.06 THR 161 -0.16 GLU 293
LYS 165 0.04 ASP 162 -0.17 GLU 293
GLN 167 0.04 LEU 163 -0.17 ILE 196
PRO 168 0.05 GLN 164 -0.19 PRO 290
ASP 162 0.04 LYS 165 -0.22 ARG 292
THR 144 0.02 ALA 166 -0.22 ILE 196
LEU 163 0.04 GLN 167 -0.22 ILE 196
GLN 164 0.05 PRO 168 -0.23 PRO 290
ARG 112 0.03 ASP 169 -0.22 PRO 290
ASN 100 0.03 TRP 170 -0.19 ILE 196
PRO 254 0.05 SER 171 -0.19 PRO 290
ASN 100 0.04 ILE 172 -0.17 PRO 290
ALA 85 0.04 ALA 173 -0.16 PRO 290
ALA 85 0.04 LEU 174 -0.15 PRO 290
ALA 85 0.05 LEU 175 -0.13 PRO 290
SER 139 0.06 ARG 176 -0.12 PRO 290
ALA 85 0.09 TYR 177 -0.11 PRO 290
ALA 85 0.10 PHE 178 -0.10 PRO 290
ALA 85 0.13 ASN 179 -0.08 PRO 290
ALA 85 0.13 PRO 180 -0.09 PRO 290
ALA 85 0.12 VAL 181 -0.08 PRO 290
ALA 166 0.11 GLY 182 -0.08 PRO 290
ALA 166 0.11 ALA 183 -0.09 PRO 290
ASN 115 0.10 HIS 184 -0.09 PRO 290
ASN 115 0.09 PRO 185 -0.10 PRO 290
ASN 115 0.10 SER 186 -0.09 PRO 290
ASN 115 0.11 GLY 187 -0.08 PRO 290
ASN 115 0.11 ASP 188 -0.08 PRO 290
ASN 115 0.11 MET 189 -0.08 PRO 290
ASN 115 0.12 GLY 190 -0.08 PRO 290
ASN 115 0.13 GLU 191 -0.07 PRO 290
ASN 115 0.15 ASP 192 -0.06 PRO 290
ALA 113 0.16 PRO 193 -0.05 PRO 290
ALA 113 0.19 GLN 194 -0.03 PRO 290
ASN 115 0.21 GLY 195 -0.03 ALA 289
GLN 167 0.21 ILE 196 -0.04 ALA 289
ALA 166 0.18 PRO 197 -0.04 PRO 290
GLU 88 0.23 ASN 198 -0.05 ALA 289
ALA 166 0.17 ASN 199 -0.05 PRO 290
ALA 166 0.17 LEU 200 -0.05 PRO 290
ALA 166 0.15 MET 201 -0.06 PRO 290
ALA 166 0.16 PRO 202 -0.06 PRO 290
ALA 166 0.18 TYR 203 -0.04 PRO 290
ASP 169 0.16 ILE 204 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.15 ALA 205 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.17 GLN 206 -0.04 PRO 290
ASP 169 0.17 VAL 207 -0.04 PRO 290
ASP 169 0.16 ALA 208 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.15 VAL 209 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.17 GLY 210 -0.04 PRO 290
ASP 169 0.18 ARG 211 -0.03 PRO 290
ASP 169 0.20 ARG 212 -0.03 PRO 290
ASP 169 0.20 ASP 213 -0.02 PRO 290
ASP 169 0.20 SER 214 -0.02 PRO 290
ASP 169 0.20 LEU 215 -0.03 PRO 290
PRO 168 0.21 ALA 216 -0.02 ILE 196
PRO 168 0.19 ILE 217 -0.03 ASN 198
PRO 168 0.20 PHE 218 -0.04 ASN 198
GLY 255 0.19 GLY 219 -0.03 ASN 198
PRO 254 0.17 ASN 220 -0.02 PRO 290
GLU 309 0.18 ASP 221 -0.02 ASN 198
SER 139 0.16 TYR 222 -0.03 PRO 290
SER 139 0.15 PRO 223 -0.03 PRO 290
SER 139 0.13 THR 224 -0.05 PRO 290
GLU 309 0.12 GLU 225 -0.05 PRO 290
GLU 309 0.13 ASP 226 -0.04 PRO 290
GLU 309 0.15 GLY 227 -0.03 PRO 290
GLY 255 0.15 THR 228 -0.04 PRO 290
GLY 255 0.14 GLY 229 -0.05 PRO 290
SER 139 0.12 VAL 230 -0.06 PRO 290
ALA 166 0.10 ARG 231 -0.07 PRO 290
ALA 166 0.09 ASP 232 -0.09 PRO 290
ALA 166 0.11 TYR 233 -0.09 PRO 290
ALA 85 0.10 ILE 234 -0.10 PRO 290
ALA 166 0.10 HIS 235 -0.10 PRO 290
ALA 85 0.10 VAL 236 -0.10 PRO 290
ALA 166 0.09 MET 237 -0.11 PRO 290
ALA 85 0.08 ASP 238 -0.12 PRO 290
ALA 85 0.09 LEU 239 -0.12 PRO 290
ALA 85 0.08 ALA 240 -0.12 PRO 290
ALA 85 0.07 ASP 241 -0.13 PRO 290
ALA 85 0.07 GLY 242 -0.14 PRO 290
ALA 85 0.07 ILE 243 -0.14 PRO 290
ALA 85 0.06 VAL 244 -0.14 PRO 290
ALA 85 0.05 VAL 245 -0.16 PRO 290
ALA 85 0.05 ALA 246 -0.16 PRO 290
ALA 85 0.05 MET 247 -0.16 PRO 290
ALA 85 0.04 GLU 248 -0.17 PRO 290
ALA 85 0.04 LYS 249 -0.18 PRO 290
ALA 85 0.04 LEU 250 -0.19 PRO 290
ALA 85 0.04 ALA 251 -0.18 PRO 290
ALA 85 0.03 ASN 252 -0.20 PRO 290
ALA 85 0.03 LYS 253 -0.21 PRO 290
SER 171 0.05 PRO 254 -0.23 PRO 290
SER 171 0.04 GLY 255 -0.23 PRO 290
THR 142 0.04 VAL 256 -0.20 PRO 290
ALA 85 0.04 HIS 257 -0.20 PRO 290
ALA 85 0.04 ILE 258 -0.17 PRO 290
ALA 85 0.05 TYR 259 -0.16 PRO 290
ALA 85 0.05 ASN 260 -0.14 PRO 290
ALA 85 0.07 LEU 261 -0.13 PRO 290
ALA 85 0.08 GLY 262 -0.12 PRO 290
ALA 166 0.07 ALA 263 -0.11 PRO 290
ALA 166 0.07 GLY 264 -0.12 PRO 290
ALA 166 0.07 VAL 265 -0.10 PRO 290
SER 139 0.09 GLY 266 -0.09 PRO 290
PRO 254 0.10 ASN 267 -0.07 PRO 290
PRO 254 0.12 SER 268 -0.06 PRO 290
PRO 254 0.14 VAL 269 -0.05 PRO 290
PRO 254 0.14 LEU 270 -0.05 PRO 290
PRO 254 0.12 ASP 271 -0.06 PRO 290
ALA 166 0.13 VAL 272 -0.06 PRO 290
ASP 169 0.14 VAL 273 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.13 ASN 274 -0.06 PRO 290
ASP 169 0.12 ALA 275 -0.07 PRO 290
ASP 169 0.13 PHE 276 -0.06 PRO 290
ASP 169 0.13 SER 277 -0.06 PRO 290
ASP 169 0.12 LYS 278 -0.07 PRO 290
ASP 169 0.12 ALA 279 -0.07 PRO 290
ASP 169 0.13 CYS 280 -0.06 PRO 290
ASP 169 0.13 GLY 281 -0.06 PRO 290
ASP 169 0.14 LYS 282 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.15 PRO 283 -0.05 PRO 290
ASP 169 0.16 VAL 284 -0.04 PRO 290
ASP 169 0.17 ASN 285 -0.03 PRO 290
ASP 169 0.18 TYR 286 -0.03 PRO 290
ASP 169 0.20 HIS 287 -0.02 PRO 290
PRO 254 0.20 PHE 288 -0.02 ASN 198
PRO 168 0.23 ALA 289 -0.05 ASN 198
PRO 254 0.24 PRO 290 -0.03 ASN 198
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ARG 292 0.09 VAL 156 -0.04 PRO 168
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ARG 292 0.11 GLN 158 -0.07 THR 161
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