CNRS Nantes University US2B US2B
home |  start a new run |  job status |  references&downloads |  examples |  help  

Should you encounter any unexpected behaviour,
please let us know.
 elNémo has been relocated.
**Some cleaning from time to time**
Sorry for the inconvenience.


***  secyeg_alpha_108  ***

CA distance fluctuations for 260811154357298394

---  normal mode 28  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
VAL 432 0.24 MET 1 -0.13 SER 2
VAL 432 0.24 ASN 2 -0.14 SER 2
ASN 252 0.18 VAL 3 -0.13 SER 2
ASN 252 0.18 GLY 4 -0.13 SER 2
VAL 432 0.16 ALA 5 -0.15 SER 2
GLY 49 0.17 ARG 6 -0.14 SER 2
MET 47 0.17 GLY 7 -0.16 ALA 421
VAL 105 0.14 ASN 8 -0.13 SER 2
VAL 105 0.15 ALA 9 -0.15 SER 2
VAL 105 0.16 GLY 10 -0.14 GLY 417
VAL 105 0.16 LEU 11 -0.17 GLY 417
VAL 105 0.16 PHE 12 -0.15 SER 2
VAL 105 0.17 TRP 13 -0.14 SER 2
VAL 105 0.17 ARG 14 -0.14 GLY 417
VAL 105 0.18 PHE 15 -0.13 GLY 417
VAL 105 0.18 GLY 16 -0.15 SER 2
VAL 105 0.19 PHE 17 -0.13 ALA 62
VAL 105 0.19 THR 18 -0.11 SER 2
VAL 105 0.20 LEU 19 -0.13 SER 2
VAL 105 0.21 LEU 20 -0.16 ALA 66
VAL 105 0.20 ALA 21 -0.13 ALA 66
VAL 105 0.21 LEU 22 -0.11 SER 2
VAL 105 0.22 ILE 23 -0.13 SER 2
VAL 105 0.22 VAL 24 -0.13 SER 2
PRO 106 0.22 TYR 25 -0.10 SER 2
VAL 105 0.23 ARG 26 -0.10 SER 2
VAL 105 0.24 LEU 27 -0.13 SER 2
VAL 105 0.24 GLY 28 -0.10 SER 2
PRO 106 0.24 THR 29 -0.08 SER 2
VAL 105 0.26 TYR 30 -0.09 SER 2
VAL 105 0.26 ILE 31 -0.09 SER 2
PRO 106 0.27 PRO 32 -0.05 SER 2
PRO 106 0.27 ILE 33 -0.05 GLU 427
VAL 105 0.29 PRO 34 -0.05 GLU 427
GLY 97 0.32 GLY 35 -0.05 GLU 427
VAL 95 0.32 VAL 36 -0.04 GLU 427
LYS 91 0.37 ASN 37 -0.07 GLY 77
VAL 95 0.32 PRO 38 -0.07 GLY 77
VAL 95 0.35 SER 39 -0.08 ARG 298
VAL 95 0.38 VAL 40 -0.08 ARG 298
VAL 95 0.34 VAL 41 -0.07 ARG 298
VAL 95 0.30 GLU 42 -0.09 SER 301
LEU 201 0.33 ASP 43 -0.11 SER 301
VAL 95 0.33 ILE 44 -0.10 ARG 298
VAL 95 0.29 ILE 45 -0.09 SER 301
SER 198 0.38 SER 46 -0.15 ALA 69
LEU 201 0.40 SER 47 -0.13 SER 301
LEU 202 0.32 HSD 48 -0.14 SER 301
HSD 48 0.25 ALA 49 -0.19 ALA 70
SER 388 0.26 THR 50 -0.18 ALA 70
PRO 106 0.22 GLY 51 -0.14 ALA 70
PRO 106 0.22 VAL 52 -0.12 ALA 70
VAL 95 0.24 LEU 53 -0.11 ALA 70
PRO 106 0.22 GLY 54 -0.15 ALA 70
PRO 106 0.21 ILE 55 -0.12 ALA 70
PRO 106 0.22 PHE 56 -0.09 ALA 70
PRO 106 0.23 ASN 57 -0.10 ALA 70
PRO 106 0.22 VAL 58 -0.10 ALA 70
PRO 106 0.22 PHE 59 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.23 SER 60 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.22 GLY 61 -0.07 ILE 55
PRO 106 0.24 GLY 62 -0.08 GLY 54
PRO 106 0.25 ALA 63 -0.06 SER 301
VAL 95 0.25 LEU 64 -0.06 SER 301
VAL 95 0.27 GLY 65 -0.09 SER 301
VAL 95 0.27 ARG 66 -0.07 SER 301
VAL 95 0.28 MET 67 -0.05 PHE 2
PRO 106 0.26 THR 68 -0.05 PHE 2
PRO 106 0.25 ILE 69 -0.06 GLU 427
PRO 106 0.24 PHE 70 -0.06 PHE 2
PRO 106 0.24 ALA 71 -0.06 PHE 2
PRO 106 0.23 LEU 72 -0.07 PHE 286
PRO 106 0.22 ASN 73 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.21 VAL 74 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.21 MET 75 -0.09 LEU 283
PRO 106 0.21 PRO 76 -0.10 PHE 286
PRO 106 0.20 TYR 77 -0.10 LEU 283
PRO 106 0.19 ILE 78 -0.11 LEU 283
PRO 106 0.19 VAL 79 -0.13 LEU 283
PRO 106 0.19 SER 80 -0.12 LEU 283
PRO 106 0.18 SER 81 -0.11 LEU 283
PRO 106 0.18 ILE 82 -0.13 LEU 283
PRO 106 0.17 ILE 83 -0.15 LEU 283
PRO 106 0.17 VAL 84 -0.13 LEU 283
PRO 106 0.16 GLN 85 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.16 LEU 86 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.16 LEU 87 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.15 SER 88 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.15 VAL 89 -0.17 PHE 2
PRO 106 0.14 ALA 90 -0.18 PHE 2
PRO 106 0.14 ILE 91 -0.16 PHE 2
PRO 106 0.14 PRO 92 -0.16 PHE 2
PRO 106 0.14 THR 93 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.15 LEU 94 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.15 ASN 95 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.14 GLU 96 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.15 MET 97 -0.13 PHE 2
PRO 106 0.15 ARG 98 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.15 GLN 99 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.15 ASP 100 -0.13 GLY 349
PRO 106 0.15 GLY 101 -0.20 GLU 334
PRO 106 0.16 GLU 102 -0.20 LYS 338
PRO 106 0.16 LEU 103 -0.16 LYS 338
PRO 106 0.16 GLY 104 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.16 ARG 105 -0.13 LYS 338
PRO 106 0.17 MET 106 -0.13 LYS 338
PRO 106 0.17 LYS 107 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.17 MET 108 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.18 SER 109 -0.10 LYS 338
PRO 106 0.18 THR 110 -0.10 LYS 338
PRO 106 0.18 TYR 111 -0.10 HSD 287
PRO 106 0.18 THR 112 -0.10 HSD 287
PRO 106 0.19 ARG 113 -0.08 HSD 287
PRO 106 0.19 TYR 114 -0.09 HSD 287
PRO 106 0.19 LEU 115 -0.11 HSD 287
PRO 106 0.20 SER 116 -0.10 PHE 286
PRO 106 0.21 VAL 117 -0.07 PHE 286
PRO 106 0.21 ALA 118 -0.08 ARG 133
PRO 106 0.21 PHE 119 -0.10 PHE 286
PRO 106 0.22 CYS 120 -0.07 ARG 133
PRO 106 0.23 ILE 121 -0.07 ARG 133
PRO 106 0.22 ALA 122 -0.10 ARG 133
PRO 106 0.22 GLN 123 -0.09 ARG 133
PRO 106 0.24 GLY 124 -0.08 ARG 133
PRO 106 0.25 LEU 125 -0.08 ARG 133
SER 279 0.25 VAL 126 -0.11 ARG 133
PRO 106 0.25 ILE 127 -0.09 ARG 133
PRO 106 0.27 LEU 128 -0.07 ARG 133
PRO 106 0.28 LEU 129 -0.08 ARG 133
VAL 95 0.29 GLY 130 -0.14 ARG 133
VAL 95 0.32 LEU 131 -0.06 LEU 128
VAL 95 0.32 GLU 132 -0.10 ASN 135
VAL 95 0.35 ARG 133 -0.14 GLY 130
VAL 95 0.36 MET 134 -0.07 VAL 126
VAL 95 0.41 ASN 135 -0.10 GLU 132
VAL 95 0.45 SER 136 -0.07 GLU 138
VAL 95 0.55 ASP 137 -0.07 GLU 132
VAL 95 0.58 GLU 138 -0.07 SER 136
VAL 95 0.50 VAL 139 -0.06 GLU 132
VAL 95 0.47 MET 140 -0.03 ARG 81
VAL 95 0.40 VAL 141 -0.04 GLY 77
VAL 95 0.37 VAL 142 -0.04 GLU 427
ALA 94 0.38 ILE 143 -0.04 GLU 427
ALA 94 0.37 ASN 144 -0.05 GLU 427
ALA 94 0.35 PRO 145 -0.06 ASP 137
GLN 98 0.31 GLY 146 -0.07 PHE 19
PRO 106 0.29 ILE 147 -0.10 PHE 19
PRO 106 0.29 MET 148 -0.09 VAL 15
PRO 106 0.29 PHE 149 -0.06 PHE 19
PRO 106 0.28 ARG 150 -0.09 PHE 19
PRO 106 0.27 VAL 151 -0.12 PHE 19
PRO 106 0.27 VAL 152 -0.07 PHE 19
PRO 106 0.27 GLY 153 -0.06 LYS 430
PRO 106 0.25 ILE 154 -0.07 VAL 22
PRO 106 0.25 SER 155 -0.09 ALA 18
PRO 106 0.25 SER 156 -0.07 VAL 24
PRO 106 0.24 LEU 157 -0.06 LYS 430
PRO 106 0.23 LEU 158 -0.06 LYS 430
PRO 106 0.23 ALA 159 -0.07 LYS 338
PRO 106 0.24 GLY 160 -0.07 ASN 339
PRO 106 0.22 THR 161 -0.07 LYS 338
PRO 106 0.22 MET 162 -0.08 LYS 338
PRO 106 0.22 PHE 163 -0.08 LYS 338
PRO 106 0.22 LEU 164 -0.08 ASN 339
PRO 106 0.21 LEU 165 -0.09 LYS 338
PRO 106 0.21 TRP 166 -0.10 LYS 338
PRO 106 0.21 LEU 167 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.20 GLY 168 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.19 GLU 169 -0.12 LYS 338
PRO 106 0.20 ARG 170 -0.12 ASN 339
PRO 106 0.19 ILE 171 -0.11 ASN 339
PRO 106 0.18 ASN 172 -0.13 ASN 339
PRO 106 0.18 ALA 173 -0.14 ASN 339
VAL 105 0.18 LYS 174 -0.13 ASN 339
PRO 106 0.18 GLY 175 -0.11 ASN 339
PRO 106 0.17 ILE 176 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.18 GLY 177 -0.11 ASN 339
PRO 106 0.18 ASN 178 -0.11 ASN 339
PRO 106 0.19 GLY 179 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.20 ILE 180 -0.09 ASN 339
PRO 106 0.19 SER 181 -0.08 ASN 339
PRO 106 0.19 LEU 182 -0.08 ASN 339
PRO 106 0.21 ILE 183 -0.08 ASN 339
PRO 106 0.21 ILE 184 -0.08 PHE 2
PRO 106 0.20 PHE 185 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.21 VAL 186 -0.07 SER 2
PRO 106 0.22 GLY 187 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.21 ILE 188 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.21 ILE 189 -0.08 GLY 417
PRO 106 0.22 SER 190 -0.11 ASP 53
PRO 106 0.23 GLU 191 -0.12 PHE 54
PRO 106 0.22 LEU 192 -0.11 PHE 54
PRO 106 0.23 PRO 193 -0.18 SER 50
SER 46 0.27 SER 194 -0.20 PHE 54
SER 46 0.28 SER 195 -0.14 PHE 54
SER 46 0.24 ILE 196 -0.14 PHE 54
SER 46 0.31 SER 197 -0.21 PHE 54
SER 47 0.39 SER 198 -0.19 PHE 54
SER 47 0.32 VAL 199 -0.15 PHE 54
SER 47 0.31 PHE 200 -0.16 PHE 54
SER 47 0.40 LEU 201 -0.19 PHE 54
SER 47 0.39 LEU 202 -0.16 PHE 54
SER 47 0.31 GLY 203 -0.14 PHE 54
SER 47 0.33 LYS 204 -0.15 ILE 47
SER 47 0.38 ASN 205 -0.16 PHE 54
SER 47 0.31 GLY 206 -0.13 PHE 54
SER 47 0.32 GLU 207 -0.14 ALA 70
SER 47 0.26 VAL 208 -0.13 PHE 54
SER 47 0.22 SER 209 -0.11 PHE 54
SER 47 0.22 GLY 210 -0.10 ARG 418
PRO 106 0.20 LEU 211 -0.09 ARG 418
PRO 106 0.20 VAL 212 -0.10 PHE 54
PRO 106 0.21 VAL 213 -0.11 PHE 54
PRO 106 0.20 LEU 214 -0.10 PHE 221
PRO 106 0.19 SER 215 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.19 MET 216 -0.09 PHE 54
PRO 106 0.20 LEU 217 -0.10 PHE 221
PRO 106 0.18 LEU 218 -0.11 PHE 221
PRO 106 0.18 ALA 219 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.19 PHE 220 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 PHE 221 -0.11 LEU 218
PRO 106 0.17 ALA 222 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 LEU 223 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 PHE 224 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.17 LEU 225 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.17 LEU 226 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.17 ILE 227 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.17 ILE 228 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.16 PHE 229 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.16 PHE 230 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.16 GLU 231 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.16 ARG 232 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.15 SER 233 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.15 TYR 234 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.15 ARG 235 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.14 LYS 236 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.14 VAL 237 -0.11 LYS 433
PRO 106 0.13 PHE 238 -0.15 ASN 252
PRO 106 0.13 VAL 239 -0.14 ASN 252
PRO 106 0.12 GLN 240 -0.21 ASN 252
PRO 106 0.12 TYR 241 -0.19 LYS 433
PRO 106 0.12 PRO 242 -0.22 LYS 433
ASN 339 0.14 LYS 243 -0.23 LYS 433
GLY 340 0.19 ARG 244 -0.33 LYS 433
PRO 106 0.10 GLN 245 -0.32 LYS 433
LYS 338 0.19 THR 246 -0.38 LYS 433
LYS 338 0.13 GLY 247 -0.31 LYS 433
PRO 106 0.10 GLY 248 -0.20 LYS 433
LEU 422 0.22 ARG 249 -0.19 GLY 345
LEU 422 0.17 PHE 250 -0.24 GLY 345
LEU 422 0.24 TYR 251 -0.21 GLY 345
LEU 422 0.25 ASN 252 -0.34 GLY 345
LEU 422 0.12 SER 253 -0.30 ASN 252
TYR 419 0.13 ASP 254 -0.14 LYS 433
PRO 106 0.13 SER 255 -0.13 LYS 433
PRO 106 0.13 SER 256 -0.14 LYS 433
PRO 106 0.13 TYR 257 -0.13 LYS 430
PRO 106 0.14 ILE 258 -0.12 LYS 430
PRO 106 0.14 PRO 259 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.15 LEU 260 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.15 LYS 261 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.16 ILE 262 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 ASN 263 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.16 THR 264 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.17 ALA 265 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.17 GLY 266 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.18 VAL 267 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.18 ILE 268 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.18 PRO 269 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.18 PRO 270 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.19 ILE 271 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.19 PHE 272 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.19 ALA 273 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.19 ASN 274 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.21 ALA 275 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.20 LEU 276 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.19 LEU 277 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.21 LEU 278 -0.10 ALA 70
VAL 126 0.25 SER 279 -0.11 ILE 83
PRO 106 0.21 SER 280 -0.11 LEU 86
PRO 106 0.21 ILE 281 -0.10 HSD 48
PRO 106 0.23 SER 282 -0.11 ILE 83
PRO 106 0.23 LEU 283 -0.15 ILE 83
GLU 108 0.22 VAL 284 -0.12 LEU 87
PRO 106 0.23 ARG 285 -0.11 LEU 87
PRO 106 0.25 PHE 286 -0.13 ILE 83
GLU 108 0.24 HSD 287 -0.14 LEU 87
GLU 108 0.24 SER 288 -0.12 ILE 91
GLU 108 0.24 GLY 289 -0.13 ILE 91
GLU 108 0.23 SER 290 -0.15 ALA 90
GLU 108 0.21 GLU 291 -0.13 ALA 90
GLU 108 0.20 TRP 292 -0.14 ALA 90
GLU 108 0.21 ALA 293 -0.13 ALA 90
GLU 207 0.22 ASP 294 -0.10 ALA 90
GLU 207 0.19 VAL 295 -0.10 ALA 70
GLU 108 0.18 LEU 296 -0.10 ALA 70
GLU 207 0.20 LEU 297 -0.12 HSD 48
GLU 207 0.21 ARG 298 -0.12 SER 47
GLU 207 0.16 TYR 299 -0.12 ALA 70
GLU 108 0.17 LEU 300 -0.12 ALA 70
GLU 207 0.19 SER 301 -0.14 ALA 70
GLU 207 0.20 SER 302 -0.14 ALA 70
GLU 108 0.17 GLU 303 -0.14 ALA 70
GLU 108 0.15 GLY 304 -0.13 ALA 70
GLU 108 0.15 ILE 305 -0.11 ALA 70
GLU 108 0.15 LEU 306 -0.11 ALA 70
GLU 108 0.17 TYR 307 -0.11 ALA 70
GLU 108 0.16 VAL 308 -0.10 ALA 70
GLU 108 0.16 SER 309 -0.09 ALA 70
PRO 106 0.16 VAL 310 -0.10 LEU 3
PRO 106 0.17 TYR 311 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 ILE 312 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 ALA 313 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.17 LEU 314 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.17 ILE 315 -0.13 PHE 2
PRO 106 0.16 MET 316 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.16 PHE 317 -0.18 PHE 2
PRO 106 0.17 PHE 318 -0.16 PHE 2
PRO 106 0.17 THR 319 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.16 PHE 320 -0.17 PHE 2
PRO 106 0.16 PHE 321 -0.18 PHE 2
PRO 106 0.16 TYR 322 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.16 THR 323 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.15 SER 324 -0.16 PHE 2
PRO 106 0.16 LEU 325 -0.15 PHE 2
PRO 106 0.16 VAL 326 -0.13 PHE 2
PRO 106 0.15 PHE 327 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.15 ASP 328 -0.13 PHE 2
PRO 106 0.14 THR 329 -0.11 GLY 101
PRO 106 0.14 LYS 330 -0.15 GLY 101
PRO 106 0.13 GLU 331 -0.18 GLY 101
PRO 106 0.13 THR 332 -0.13 GLY 101
PRO 106 0.13 SER 333 -0.15 GLY 101
THR 246 0.13 GLU 334 -0.20 GLY 101
THR 246 0.13 MET 335 -0.18 GLU 102
PRO 106 0.12 LEU 336 -0.17 PHE 48
THR 246 0.14 LYS 337 -0.18 PHE 48
THR 246 0.19 LYS 338 -0.23 PHE 48
THR 246 0.18 ASN 339 -0.24 PHE 48
ARG 244 0.19 GLY 340 -0.21 PHE 48
PRO 106 0.12 GLY 341 -0.18 LYS 433
PRO 106 0.12 PHE 342 -0.20 ASN 252
PRO 106 0.13 VAL 343 -0.23 ASN 252
PRO 106 0.13 PRO 344 -0.33 ASN 252
GLY 7 0.14 GLY 345 -0.34 ASN 252
GLY 7 0.14 LYS 346 -0.26 ASN 252
GLY 7 0.14 ARG 347 -0.23 ASN 252
PRO 106 0.12 PRO 348 -0.18 ASN 252
PRO 106 0.13 GLY 349 -0.17 GLY 101
PRO 106 0.13 LYS 350 -0.15 GLY 101
GLY 7 0.14 ALA 351 -0.18 ASN 252
PRO 106 0.13 THR 352 -0.16 ASN 252
PRO 106 0.14 LYS 353 -0.12 ASN 252
PRO 106 0.14 GLU 354 -0.14 ASN 252
PRO 106 0.14 TYR 355 -0.16 ASN 252
PRO 106 0.14 PHE 356 -0.12 ASN 252
PRO 106 0.15 ASP 357 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.15 GLN 358 -0.12 ASN 252
PRO 106 0.15 VAL 359 -0.11 ASN 252
PRO 106 0.15 ILE 360 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.15 GLY 361 -0.14 PHE 2
PRO 106 0.15 ARG 362 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.15 ILE 363 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 THR 364 -0.13 PHE 2
PRO 106 0.15 VAL 365 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.15 LEU 366 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 GLY 367 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.16 ALA 368 -0.12 PHE 2
PRO 106 0.16 ILE 369 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 TYR 370 -0.08 PHE 2
PRO 106 0.17 LEU 371 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.17 SER 372 -0.09 PHE 2
PRO 106 0.16 VAL 373 -0.06 LYS 430
PRO 106 0.17 VAL 374 -0.07 LYS 430
PRO 106 0.18 CYS 375 -0.07 ALA 70
PRO 106 0.17 VAL 376 -0.08 ALA 70
PRO 106 0.17 VAL 377 -0.08 ALA 70
PRO 106 0.18 PRO 378 -0.10 ALA 70
PRO 106 0.18 GLU 379 -0.12 ALA 70
PRO 106 0.17 ILE 380 -0.12 ALA 70
PRO 106 0.17 VAL 381 -0.12 ALA 70
PRO 106 0.18 ARG 382 -0.15 ALA 70
PRO 106 0.17 HSD 383 -0.16 ALA 70
GLU 108 0.17 TYR 384 -0.14 ALA 70
PRO 106 0.18 CYS 385 -0.15 ALA 70
HSD 48 0.19 ALA 386 -0.18 ALA 70
HSD 48 0.23 VAL 387 -0.20 ALA 70
HSD 48 0.27 SER 388 -0.24 ALA 70
PRO 106 0.21 PHE 389 -0.16 ALA 70
PRO 106 0.22 THR 390 -0.16 ALA 70
PRO 106 0.21 LEU 391 -0.10 ALA 70
PRO 106 0.19 GLY 392 -0.09 ALA 70
PRO 106 0.19 GLY 393 -0.07 LYS 430
PRO 106 0.19 THR 394 -0.08 PHE 2
PRO 106 0.20 SER 395 -0.07 PHE 2
PRO 106 0.19 PHE 396 -0.07 LYS 430
PRO 106 0.18 LEU 397 -0.08 PHE 2
PRO 106 0.19 ILE 398 -0.08 PHE 2
PRO 106 0.19 ILE 399 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 VAL 400 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 ASN 401 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 VAL 402 -0.08 LYS 430
PRO 106 0.18 ILE 403 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.17 ASN 404 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.17 ASP 405 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.17 THR 406 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.17 PHE 407 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.16 SER 408 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.16 GLN 409 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.16 VAL 410 -0.10 GLY 417
PRO 106 0.15 GLN 411 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.15 THR 412 -0.13 LYS 430
PRO 106 0.15 GLN 413 -0.11 MET 423
PRO 106 0.14 VAL 414 -0.13 GLY 417
ASN 252 0.16 TYR 415 -0.13 LYS 430
LEU 44 0.15 SER 416 -0.16 LYS 430
ASN 252 0.17 GLY 417 -0.17 LEU 11
ASN 252 0.22 ARG 418 -0.13 LEU 11
ASN 252 0.23 TYR 419 -0.18 SER 426
ASN 252 0.19 SER 420 -0.17 MET 423
ASN 252 0.22 ALA 421 -0.16 GLY 7
ASN 252 0.25 LEU 422 -0.13 SER 426
TYR 251 0.22 MET 423 -0.20 SER 426
TYR 251 0.19 LYS 424 -0.12 SER 54
ASN 252 0.21 LYS 425 -0.11 SER 2
ARG 249 0.19 SER 426 -0.20 MET 423
ARG 249 0.13 GLU 427 -0.18 ARG 244
ASN 2 0.18 LEU 428 -0.16 THR 246
MET 1 0.19 TRP 429 -0.22 THR 246
MET 1 0.13 LYS 430 -0.31 THR 246
ASN 2 0.19 LYS 431 -0.29 THR 246
ASN 2 0.24 VAL 432 -0.29 THR 246
MET 1 0.19 LYS 433 -0.38 THR 246
GLU 108 0.12 MET 1 -0.12 PRO 92
GLU 108 0.11 PHE 2 -0.18 PHE 317
GLY 345 0.10 LEU 3 -0.12 PHE 317
GLU 108 0.12 ALA 4 -0.08 ASN 252
GLU 108 0.14 MET 5 -0.12 ASN 252
ALA 10 0.12 ILE 6 -0.14 PHE 9
ARG 11 0.15 GLY 7 -0.06 ASN 252
GLU 108 0.14 SER 8 -0.12 ARG 11
GLU 108 0.14 PHE 9 -0.14 ILE 6
GLU 108 0.13 ALA 10 -0.08 ASN 252
GLY 7 0.15 ARG 11 -0.12 SER 8
PRO 106 0.14 PHE 12 -0.10 ASN 252
PRO 106 0.14 LEU 13 -0.09 ASN 252
PRO 106 0.14 CYS 14 -0.10 ASN 252
PRO 106 0.14 ASP 15 -0.11 ASN 252
PRO 106 0.14 VAL 16 -0.10 ASN 252
PRO 106 0.14 LYS 17 -0.10 ASN 252
PRO 106 0.14 GLN 18 -0.12 ASN 252
PRO 106 0.14 GLU 19 -0.11 ASN 252
PRO 106 0.15 ALA 20 -0.09 LYS 430
PRO 106 0.14 LEU 21 -0.10 ASN 252
PRO 106 0.14 GLN 22 -0.11 ASN 252
PRO 106 0.15 VAL 23 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.14 SER 24 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.15 TRP 25 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.15 ALA 26 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.15 SER 27 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.15 ARG 28 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.15 LYS 29 -0.11 THR 246
PRO 106 0.15 GLU 30 -0.11 LYS 430
PRO 106 0.16 VAL 31 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.16 SER 32 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.16 VAL 33 -0.11 THR 246
PRO 106 0.17 PHE 34 -0.10 LYS 430
PRO 106 0.17 LEU 35 -0.10 LYS 204
PRO 106 0.17 LEU 36 -0.12 LYS 204
PRO 106 0.17 ILE 37 -0.12 ARG 418
PRO 106 0.18 VAL 38 -0.10 GLY 417
PRO 106 0.18 LEU 39 -0.12 LYS 204
PRO 106 0.18 LEU 40 -0.13 LYS 204
PRO 106 0.19 THR 41 -0.13 GLY 417
PRO 106 0.19 VAL 42 -0.11 PHE 200
PRO 106 0.20 VAL 43 -0.15 PHE 200
PRO 106 0.19 VAL 44 -0.14 LYS 204
PRO 106 0.20 SER 45 -0.11 GLY 417
PRO 106 0.21 SER 46 -0.15 SER 197
PRO 106 0.21 ILE 47 -0.18 SER 197
VAL 105 0.21 LEU 48 -0.14 SER 197
VAL 105 0.22 PHE 49 -0.13 SER 197
VAL 105 0.23 SER 50 -0.18 SER 197
VAL 105 0.23 CYS 51 -0.17 SER 197
VAL 105 0.23 VAL 52 -0.14 SER 2
VAL 105 0.24 ASP 53 -0.15 SER 197
VAL 105 0.24 PHE 54 -0.21 SER 197
VAL 105 0.23 VAL 55 -0.17 SER 197
VAL 105 0.24 PHE 56 -0.15 SER 2
VAL 105 0.25 LEU 57 -0.13 SER 198
VAL 105 0.25 ARG 58 -0.16 LEU 201
VAL 105 0.25 LEU 59 -0.18 SER 2
VAL 105 0.26 VAL 60 -0.15 SER 2
VAL 105 0.28 LYS 61 -0.12 SER 2
VAL 105 0.27 ILE 62 -0.16 SER 2
VAL 105 0.27 ALA 63 -0.19 SER 2
VAL 105 0.29 LEU 64 -0.16 GLY 77
VAL 105 0.30 GLY 65 -0.11 SER 2
VAL 105 0.30 VAL 66 -0.09 SER 46
VAL 105 0.30 VAL 67 -0.12 ALA 49
VAL 95 0.28 TYR 68 -0.15 ALA 49
VAL 95 0.28 ALA 69 -0.18 ALA 49
PRO 106 0.25 ALA 70 -0.24 SER 388
ASN 101 0.39 MET 1 -0.14 ALA 63
ASN 101 0.35 SER 2 -0.19 ALA 63
GLY 97 0.35 PHE 3 -0.18 ALA 63
GLY 97 0.33 VAL 4 -0.10 ALA 63
VAL 105 0.31 SER 5 -0.10 LEU 74
VAL 105 0.31 CYS 6 -0.16 LEU 74
VAL 105 0.30 LEU 7 -0.09 LEU 74
VAL 105 0.28 MET 8 -0.07 ALA 5
VAL 105 0.28 PHE 9 -0.09 GLY 16
VAL 105 0.28 LEU 10 -0.10 ASN 71
VAL 105 0.27 THR 11 -0.07 GLY 16
VAL 105 0.26 ALA 12 -0.08 GLY 16
VAL 105 0.26 ALA 13 -0.09 LEU 20
VAL 105 0.26 GLN 14 -0.08 LEU 20
PRO 106 0.24 VAL 15 -0.09 MET 148
VAL 105 0.24 PHE 16 -0.08 LEU 20
VAL 105 0.24 LEU 17 -0.09 LEU 20
PRO 106 0.23 ALA 18 -0.09 VAL 151
PRO 106 0.22 PHE 19 -0.12 VAL 151
VAL 105 0.22 LEU 20 -0.09 VAL 151
PRO 106 0.22 LEU 21 -0.08 LYS 338
PRO 106 0.21 VAL 22 -0.07 VAL 151
PRO 106 0.21 LEU 23 -0.08 VAL 151
PRO 106 0.21 LEU 24 -0.09 LYS 338
PRO 106 0.21 VAL 25 -0.09 LYS 338
PRO 106 0.20 LEU 26 -0.09 LYS 338
PRO 106 0.19 LEU 27 -0.10 LYS 338
PRO 106 0.19 GLN 28 -0.11 LYS 338
PRO 106 0.18 SER 28 -0.12 LYS 338
PRO 106 0.18 PRO 29 -0.13 LYS 338
PRO 106 0.18 GLU 30 -0.16 LYS 338
PRO 106 0.18 SER 31 -0.15 LYS 338
PRO 106 0.17 ASP 32 -0.15 LYS 338
PRO 106 0.18 THR 33 -0.11 LYS 338
PRO 106 0.17 LEU 34 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.17 GLY 35 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.18 GLY 36 -0.10 LYS 338
PRO 106 0.18 PHE 37 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.17 GLY 38 -0.10 PHE 2
PRO 106 0.17 GLY 39 -0.11 PHE 2
PRO 106 0.16 PRO 40 -0.10 ASN 339
PRO 106 0.16 GLN 41 -0.12 ASN 339
PRO 106 0.16 CYS 42 -0.16 ASN 339
PRO 106 0.16 ASN 43 -0.17 ASN 339
PRO 106 0.16 LEU 44 -0.22 ASN 339
PRO 106 0.16 GLY 45 -0.20 ASN 339
PRO 106 0.16 SER 46 -0.18 ASN 339
GLY 7 0.17 MET 47 -0.23 ASN 339
PRO 106 0.16 PHE 48 -0.24 ASN 339
PRO 106 0.17 GLY 49 -0.21 ASN 339
PRO 106 0.17 LYS 50 -0.21 ASN 339
VAL 105 0.18 SER 51 -0.18 ASN 339
VAL 105 0.18 SER 52 -0.17 LYS 338
VAL 105 0.19 SER 53 -0.17 LYS 338
VAL 105 0.20 SER 54 -0.15 ASN 339
VAL 105 0.20 SER 55 -0.13 LYS 338
VAL 105 0.20 PHE 56 -0.12 LYS 338
VAL 105 0.20 ILE 57 -0.11 LYS 338
VAL 105 0.21 ALA 58 -0.12 LYS 338
VAL 105 0.22 LYS 59 -0.12 LYS 424
VAL 105 0.22 LEU 60 -0.10 ASN 339
VAL 105 0.22 THR 61 -0.10 ASN 339
VAL 105 0.23 ALA 62 -0.13 PHE 17
VAL 105 0.24 VAL 63 -0.13 GLY 16
VAL 105 0.24 VAL 64 -0.11 LEU 20
VAL 105 0.24 ALA 65 -0.12 LEU 20
VAL 105 0.25 ALA 66 -0.16 LEU 20
VAL 105 0.25 ALA 67 -0.13 LEU 20
VAL 105 0.25 PHE 68 -0.11 LEU 20
VAL 105 0.25 ILE 69 -0.12 VAL 24
VAL 105 0.27 VAL 70 -0.16 SER 2
VAL 105 0.27 ASN 71 -0.15 SER 2
VAL 105 0.27 THR 72 -0.10 SER 2
VAL 105 0.28 ILE 73 -0.14 SER 2
VAL 105 0.29 LEU 74 -0.19 SER 2
VAL 105 0.29 LEU 75 -0.12 SER 2
VAL 105 0.30 VAL 76 -0.09 SER 2
VAL 105 0.29 GLY 77 -0.16 LEU 64
VAL 105 0.31 THR 78 -0.15 PHE 3
GLY 97 0.32 ASN 79 -0.04 PHE 3
VAL 105 0.32 ALA 80 -0.06 PHE 3
VAL 105 0.32 ARG 81 -0.05 PHE 3
GLY 97 0.35 ARG 82 -0.03 SER 426
SER 87 0.39 VAL 83 -0.02 GLU 138
VAL 89 0.37 ARG 84 -0.04 ARG 298
VAL 105 0.35 GLU 85 -0.01 ARG 298
GLY 97 0.40 VAL 86 -0.02 GLU 138
VAL 83 0.39 SER 87 -0.00 VAL 86
VAL 105 0.37 VAL 88 -0.00 SER 90
GLY 97 0.38 VAL 89 -0.00 LYS 91
GLY 97 0.39 SER 90 -0.00 VAL 88
MET 140 0.46 LYS 91 -0.03 ALA 94
VAL 105 0.43 THR 92 -0.04 ALA 94
GLY 97 0.44 GLU 93 -0.00 SER 96
ASP 137 0.51 ALA 94 -0.04 THR 92
GLU 138 0.58 VAL 95 -0.00 ALA 94
VAL 105 0.49 SER 96 -0.00 ALA 94
GLU 93 0.44 GLY 97 -0.00 GLN 98
ASP 137 0.52 GLN 98 -0.00 GLY 97
VAL 105 0.52 GLU 99 -0.00 GLN 98
SER 103 0.44 SER 100 -0.00 GLU 99
MET 1 0.39 ASN 101 -0.00 SER 103
VAL 105 0.48 GLY 102 -0.00 ASN 101
SER 96 0.46 SER 103 -0.00 PHE 107
MET 1 0.36 GLU 104 -0.11 VAL 105
GLU 99 0.52 VAL 105 -0.11 GLU 104
GLY 102 0.45 PRO 106 -0.00 VAL 105
ASP 137 0.35 PHE 107 -0.00 SER 103
ASP 137 0.39 GLU 108 -0.00 VAL 105

If you find results from this site helpful for your research, please cite one of our papers:

elNémo is maintained by Yves-Henri Sanejouand.
It was developed by Karsten Suhre.
Between 2003 and 2014, it was hosted by IGS (Marseille).
Between 2015 and 2025, it was hosted by US2B (Nantes).
Last modification: april 24th, 2026.